Glavni dio organskih jedinjenja su biološki polimeri ( grčki poli mnogi  meros dio). To uključuje proteine, nukleinske kiseline i polisaharide (ugljikohidrate).

Ugljikohidrati prevladavaju u biljnim stanicama, dok su proteini u većoj količini u životinjskim stanicama.

Struktura proteina, odnosno proteina ( grčki protos je prvi, najvažniji), podsjeća na dugi lanac čija je svaka karika određena aminokiselina. Sva živa bića su međusobno povezana procesima ishrane. Uprkos razlikama u strukturi proteina, svi organizmi za svoju sintezu koriste 20 identičnih aminokiselina, od kojih 8 ljudsko tijelo ne može sintetizirati i mora ih snabdjeti hranom – nazivaju se esencijalnim. Neki proteini (mliječni kazein, mišićni miozin) sadrže sve aminokiseline, dok drugi (u ribljem mlijeku) sadrže manje od polovine.

Za mali protein od 250 aminokiselina, svaka od 20, postoji 20.250 (oko 10.325) mogućih molekula! To je ogromna količina: u vidljivom dijelu Univerzuma (više od 13 milijardi svjetlosnih godina) "samo" 1080 elektrona. Iznenađujuće, iz ogromne raznolikosti mogućih kombinacija aminokiselina nastaju funkcionalni proteini neophodni za život.

Relativna molekularna težina proteina dostiže desetine hiljada; insulin - 5700, a hemoglobin - 65 000. Ova gigantska jedinjenja, uključujući u proseku 300-500 aminokiselina (hiljade atoma), nazivaju se makromolekuli.

Aminokiseline su amfoterne: sposobne su da ispoljavaju i kisela i bazična svojstva. Svaka aminokiselina, pored radikala R specifičnog samo za nju, uključuje kiselinsku (karbonilnu) COOH grupu i amino grupu NH2, što joj daje osnovna svojstva (u kiselim i baznim amino kiselinama ovih grupa ima više od jedne) . Pod dejstvom enzima, karbonilna grupa jedne aminokiseline može da stupi u interakciju sa amino grupom druge aminokiseline i formira takozvanu α-peptidnu vezu, pa se proteini nazivaju i polipeptidi.

U veštačkim uslovima van ćelije, bez učešća enzima, među raznim hemijskim vezama koje nastaju između različitih grupa atoma aminokiselina, samo mali broj veza može da se pokaže kao α-peptid. Takva jedinjenja nemaju biološku aktivnost i nisu proteini.

Redoslijed aminokiselina u proteinu naziva se primarna struktura. U obliku izduženog lanca, protein nije u stanju da obavlja svoje specifične funkcije. Aminokiseline koje slijede jedna za drugom u proteinu formiraju ili spiralne strukture (-heliksa) ili nabore (tzv. -strukture, koje se sklapaju u presavijene listove harmonike). Takva prostorna organizacija (polaganje) polipeptidnog lanca naziva se sekundarna struktura. Ali čak ni ovaj složeni oblik nije dovoljan da proteini obavljaju sve svoje funkcije.

U većini proteina, elementi sekundarne strukture (-heliksa, -strukture i nasumični regioni) su dodatno složeni kako bi se formirala tercijarna struktura. Globularni (lat. globulus ball) proteini su spakovani u kuglicu (ili globulu). Svaki protein formira sopstvenu karakterističnu globulu, sa svojim zaokretima. Sa prosječnom dužinom proteinskog lanca od 100-200 nanometara (1 nm = 10-9 m), prečnik globule je samo 5-7 nm. Tercijarna struktura fibrilarnih (lat. fibrilla thread) proteina formira snopove niti ili slojeve (proteini, kolageni, keratini).

Da bi stekli svoja specifična svojstva, neki proteini formiraju strukture višeg reda. U kvartarnoj strukturi, nekoliko globula (ili fibrila) je povezano u seriju. Dakle, protein hemoglobina se sastoji od četiri globularne podjedinice (svaka nosi hem grupu sa jonom gvožđa).

Formiranje ispravne prostorne strukture događa se kako se sintetizira proteinski lanac (uzastopno dodavanje aminokiselina), u svakoj fazi sastavljanja proteina, poštuje se pravilo minimalne potencijalne energije: hidrofobne regije su skrivene prema unutra, a hidrofilne se potiskuju prema van. ; naelektrisanja različitih predznaka su što je moguće bliža (na primjer, NH3+ i COO–). Ako se iz bilo kojeg razloga krše ova pravila savijanja, onda je protein neaktivan ili čak opasan za tijelo. Infektivni prionski proteini razlikuju se od svojih normalnih izoforma samo po svojoj sekundarnoj i tercijarnoj strukturi, ali uzrokuju neizlječive bolesti centralnog nervnog sistema („bolest kravljeg ludila“) kod ljudi i sisara.

1. Koji se molekuli nazivaju biopolimeri?
2. Da li naše tijelo sintetiše sve potrebne aminokiseline?
3. Kako se aminokiseline vezuju u polipeptid?
4. Šta se naziva primarna, sekundarna, tercijarna i kvartarna struktura proteina? Koja je funkcija ovih struktura?

© Sva prava pridržana

Nazad napred

Pažnja! Pregled slajda je samo u informativne svrhe i možda neće predstavljati puni obim prezentacije. Ako ste zainteresovani za ovaj rad, preuzmite punu verziju.

Svrha lekcije: proširiti i produbiti znanja učenika o najvažnijim organskim materijama ćelije – proteinima.

Ciljevi lekcije:

• Obrazovni: sumirati znanja učenika o biološkim funkcijama proteina, strukturi, strukturi, upoznati učenike sa hemijskim funkcijama proteina, otkriti vezu između hemijskog znanja i svakodnevnog ljudskog života, kontrolirati stepen asimilacije osnovnih naučenih vještina i formirane u prethodnim časovima, kao i časovima biologije.
• Obrazovni: nastaviti formiranje naučnog pogleda na svijet, njegovati kulturu govora.
• Obrazovni: razvijati kognitivni interes za predmet, procese kao što su pažnja, logičko mišljenje, erudicija; vještine samostalnog rada sa udžbenikom, sposobnost analize informacija, uspostavljanja uzročno-posledičnih veza između sastava, strukture, funkcija i upotrebe supstanci; primijeniti teorijska znanja u praksi; vještine sastavljanja jednačina za stvaranje peptida iz aminokiselina; vještine rada sa hemikalijama; nastaviti razvoj hemijskog govora učenika, pojmova kao što su polimer, alfa-amino kiselina, denaturacija, reakcija polikondenzacije, proširiti vidike učenika uključivanjem dodatnih izvora informacija, nastaviti sa formiranjem vještina i sposobnosti korištenja znanja i vještina u novim situacijama.

Tip časa: kombinovani

Oprema:

• rastvor bjelanjka, rastvori bakar sulfata (II), cink hlorida, natrijum hidroksida, etil alkohola, epruvete br. 1 - bjelanjak, mesna juha, mlijeko, br. 2 - bujon kocka, bakarna žica, vuneni konac, lampa , šibice; didaktički materijal (šema “Hemijski sastav tijela”, “Opšta formula alfa-amino kiseline”, strukturne formule alanina, serina), kartice sa zadacima, kompjuter, TV.
• Na studentskim stolovima: epruvete sa supstancama (br. 1 - bjelanjak, mesna čorba, mlijeko, br. 2 - bujon kocka), bakarna žica, vuneni konac, špiritus, šibice; zadataka.
• Na tabli: shema “Hemijski sastav tijela”, “Opća formula alfa-amino kiselina”, strukturne formule alanina, serina.

Struktura lekcije

I. Organizacioni momenat

II. Učenje novog gradiva

III. Sidrenje

IV. Zaključak

V. Domaći

Tokom nastave

I. Organizacioni trenutak (1 min)

Pozdrav ucitelju. Provjera spremnosti razreda za nastavu. Psihološko raspoloženje časa. Obilježavanje odsutnih.

II. Učenje novog materijala (40min)

1. Uvod u temu lekcije.

Uvodni govor nastavnika sa elementima razgovora. Popunite dijagram na tabli.

Tijelo se sastoji od mnogih supstanci. Hajde da ih klasifikujemo. Evo liste raznih supstanci: voda, proteini, ugljeni hidrati, mineralne soli, masti, nukleinske kiseline. Podijelite ih u grupe i dajte imena grupama.

Ispunjavanje šeme. (učenik za tablom)

Otvorite udžbenik pasus 27 str.227 sl. 36, koji pokazuje hemijski sastav ljudskog tijela. Koje supstance ima više u tijelu? (voda - 65%).

Od organskih supstanci koje formiraju tijelo, kojih tvari je više? (proteini)

Dakle, osnova živog organizma su proteini. Danas ćemo u lekciji pogledati proteine, njihov sastav i strukturu, upoznati se sa hemijskim funkcijama proteina. Za to će nam trebati znanje iz kursa biologije, kao i Vaše životno iskustvo.

Tema naše lekcije: „Proteini kao biopolimeri. Hemijske funkcije proteina”. ( slajd 1, Zapisivanje datuma i teme lekcije u svesku)

2. Biološke funkcije proteina.

Razgovor, ispunjavanje zadataka u svesci.

Razmotrite biološke funkcije proteina. Dovršite sljedeći zadatak pismeno. Uzmi radni list. (Prilog 1)

Zadatak broj 1. (slajd 2)

Navedeni su proteini i njihove funkcije. Usporedite funkciju s proteinom pomoću strelica. 1 minuta da završite zadatak. Budite oprezni dok radite zadatak.

• Enzimi – ... (katalitički)
• miozin - ... (motor)
• Hemoglobin - ... (transport)
• Kolagen, keratin - ... (strukturno)
• Inzulin - ... (regulatorno)
• Albumin -... (Rezerva)
• trombin - ... (zaštitni)
• Glikogen - ...----------------

Glikogen je dodatna supstanca na ovoj listi, jer nije protein. Ovo je ugljeni hidrat.

A sada imate pitanje od nastavnice biologije Irine Arkadjevne (Slajd 3):

U nauci je poznata sljedeća činjenica: zaljubljeni student hemije odlučio je da na originalan način iskoristi informaciju da u našem tijelu postoji gvožđe. Odlučio je da napravi prsten za damu srca od željeza sadržanog u njegovoj krvi. U malim porcijama, oslobađao je krv, hemijski oslobađano željezo. Ali takav romantičan način rudarenja metala završio se tragično: umro je od anemije. Uostalom, nije znao da naša krv sadrži oko 3 do 4 grama gvožđa. Koji protein sadrži gvožđe i kakav je njegov značaj za organizam? (gvožđe je deo proteina hemoglobina, koji je uključen u prenos kiseonika).

Pogledajte koliko su različite funkcije proteina. Proteini su povezani sa svim životnim procesima. Zahvaljujući proteinima, tijelo je steklo sposobnost kretanja, apsorpcije hrane, rasta, razmnožavanja i odgovora na vanjske utjecaje.

Dakle, prisjetili smo se nekih bioloških funkcija proteina. Pređimo na sljedeće pitanje: protein kao hemijska supstanca.

3. Sastav i struktura proteina.

Razgovor sa elementima objašnjenja, vježbe.

Razmotrite sastav i strukturu proteina.

Napravite definiciju proteina od predloženih riječi (Slajd 4):

Protein, alfa - aminokiselina, biopolimer, monomer. (Protein je biopolimer čiji je monomer alfa amino kiselina).

Koji su hemijski elementi koji čine proteine? (Ugljenik, vodonik, kiseonik, azot, kao i sumpor, fosfor i drugi).

Napišite na ploču formulu za alfa-amino kiseline iz predloženih dijelova:

C, NH 2 , H, COOH, R.

(R -CHNH 2 -COOH) (učenik za tablom)

Koje funkcionalne grupe se nalaze u aminokiselini? (amino grupa, karboksilna grupa)

Koja svojstva ima aminokiselina? (amfoterično)

Zašto je aminokiselina amfoterno jedinjenje? (amino grupa određuje osnovna svojstva, karboksi grupa određuje kisela svojstva)

Koliko aminokiselina čini proteine? (dvadeset)

Koja reakcija proizvodi proteine? (polikondenzacija)

Šta je reakcija polikondenzacije? (ovo je reakcija koja rezultira stvaranjem polimera, uz eliminaciju nusproizvoda)

Uradite sljedeće na tabli i u svojoj bilježnici:

Zadatak broj 2 (učenik za tablom):

Napišite jednadžbu za formiranje dipeptida iz glicina, serina. Navedite peptidne veze u njemu.

Rezultirajuća regija je dipeptidna regija proteina inzulina. Polimerni lanci proteina sastoje se od desetina hiljada, miliona ili više aminokiselinskih ostataka. Evo formula nekih proteina (Slajd 5):

• C 254 H 377 O ​​75 N 65 S 6 insulin
• C 3032 H 4876 O 872 N 780 S 6 Fe 4 - hemoglobin
• C 1864 H 3021 O 576 N 468 S 21 - laktoglobulin (mliječni protein)

Šta mislite koja je molekularna težina proteina? (Veoma veliki). Na primjer, molekularna težina inzulina je Mr 5727, hemoglobina 66184, laktoglobulina (mliječnog proteina) je 39112.

Lanac proteina je toliko dugačak da je upakovan u strukture kako bi bolje obavljao svoje funkcije.

Razmotrite strukture proteina.

Koje strukture proteina poznajete? (primarni, sekundarni, tercijarni, kvartarni)

Modelirajmo strukturu proteina iz žice koja leži na vašem stolu. Uzmi je.

S kojom strukturom proteina se može uporediti? (primarni)

Koja je primarna struktura proteina? (izmjena aminokiselina u polipeptidnom lancu)

Namotajte žicu oko ručke. S kojom strukturom proteina se može uporediti rezultirajuća spirala? (sekundarno)

Šta se promijenilo u molekulu? (veličina se smanjila, oblik se promijenio)

Napravite grudvicu od ove spirale. Kakva je struktura proteina? (tercijarno)

Šta je tercijarna struktura? (kugla)

Okrenuti jedni drugima, spojiti dvije globule? Koja je struktura proteina? (kvartarni)

Izvodimo sljedeći zadatak sa kartice.

Na kartici su prikazani crteži proteinskih struktura. Ispod brojeva su vrste veza koje definiraju strukture. Odredite strukturu proteina i vrstu veza. Potpišite tačan broj ispod slike.

Provjerimo ispravnost zadatka. (Slajd 6)

Koja je struktura najjača? (primarni)

4. Hemijska svojstva proteina.

Objašnjenje nastavnika sa elementima razgovora. Izvođenje demonstracijskih i laboratorijskih eksperimenata. Pisanje na tabli i u svesku

Počnimo proučavati svojstva proteina vezana za njihovu strukturu. Pažnja na ekran: pitanje učiteljice tehnologije Tatjane Leonidovne (Slajd 7):

Svaka domaćica zna da ako treba da skuvate ukusnu čorbu za 1 jelo, meso se stavlja u hladnu vodu, a kada je ukusno meso za 2 jela vruće. Ima li hemijsko značenje?

O kojoj osobini proteina je riječ? (o denaturaciji)

1) Denaturacija (zbog toplote, hemikalija, itd.)

Šta je denaturacija? (proces gubitka njegove strukture od strane proteinske molekule pri promjeni vanjskih faktora).

a) porast temperature

Šta uzrokuje denaturaciju pri kuvanju mesa? (grijanje, porast temperature)

Dakle, ispitali smo sastav i strukturu proteina. Idemo na sljedeće pitanje.

Hajde da odgovorimo na pitanje Tatjane Leonidovne.

Zašto se meso stavlja u hladnu vodu za ukusnu čorbu, a toplu vodu za ukusno meso? (Ako meso stavite u hladnu vodu, rastvorljivi proteini idu u vodu i tamo denaturiraju. Čorba ispada ukusna. Ako meso stavite u toplu vodu, proteini se odmah u mesu denaturiraju, pa meso ispada ukusno)

Koji faktori osim temperature uzrokuju denaturaciju? (promjena temperature, zračenje, djelovanje teških metala, kiselina, organskih tvari, dehidracija i drugi utjecaji)

b) dejstvo soli teških metala (dem.eksperiment)

Uzimam rastvor od belanaca. U jednu čašu dodajem cink hlorid, u drugu bakar (II) sulfat.

Šta u ovome zapažamo? (savijanje proteina)

Proteini vezuju ione teških metala i neutraliziraju ih. Prilikom trovanja teškim metalima žrtvi se daje mlijeko kao protuotrov.

c) djelovanje organskih tvari (dem. iskustvo)

U rastvor bjelanaca dodam etil alkohol. Posmatrajte taloženje proteina.

Koje proteinske strukture se uništavaju tokom denaturacije? (sekundarni, tercijarni, kvartarni sa očuvanjem primarnog). Gubitak biološke aktivnosti. Protein postaje dostupan djelovanju probavnih enzima.

Šta je denaturacija? (reverzibilne i nepovratne). Ova denaturacija je nepovratna. Može li se struktura proteina oporaviti? Možemo li preokrenuti proces denaturacije? (Da). Renaturacija je proces obnavljanja strukture proteina.

Sljedeća hemijska svojstva pomažu u identifikaciji proteina u otopinama.

2) Reakcije boja

a) biuret (na peptidnoj vezi)

Ovo je univerzalna reakcija za određivanje proteina. Pogledajmo video iskustvo . (Slajd 8)

Popunite tabelu u svojoj bilježnici.

Protein + ______________ = ____________ bojenje

Proteini + ( alkalijski + CuSO 4)= ljubičasta bojenje

Ispitivat ćemo nepoznate tvari u epruvetama primjenom biuret reakcije. Nastavite s laboratorijskim eksperimentom prema uputama. (Slajd 9)

Koja epruveta sadrži protein? Pogledajte koje su supstance bile u vašim epruvetama (Slajd 10):

• Epruveta br. 1 - mlijeko
• Epruveta br. 2 - bujonska kocka

• Epruveta br. 1 - mesna juha
• Epruveta br. 2 - bujonska kocka

• Epruveta br. 1 - bjelanjak
• Epruveta br. 2 - bujonska kocka

Odabrao sam bujon kocku za određivanje proteina. Sadrži li kocka bujona od vjeverice? (Ne). A u njegovom sastavu su naznačene biljne masti i pileće meso.

b) ksantoprotein (na aromatičnim prstenovima) (video snimak, Slajd 11)

Dijagram popunjavamo u svesci:

Protein +__________= ___________ bojenje

protein + konc. HNO3 = žuta bojenje

U slučaju nepažljivog rukovanja dušičnom kiselinom, ostaje žuta mrlja od njenog kontakta s kožom. Ovo je ksantoproteinska reakcija s integumentarnim tkivima.

Ove kvalitativne reakcije mogu se primijeniti u životu. A kada i gdje će vas potaknuti kratki video klip iz filma Alle Surikove "Potražite ženu" (Slajd 12).

U kojim slučajevima i u koju svrhu se mogu primijeniti u životu? (U prehrambenoj industriji, forenzička nauka za detekciju proteina)

Reakcije biureta i ksantoproteina su kvalitativne reakcije, reakcije koje nam omogućavaju da pouzdano prosudimo da li je protein ispred nas ili ne.

3) Hidroliza

Koji se proces naziva hidroliza proteina? Unesite riječi koje nedostaju. (Slajd 13)

Hidroliza je uništavanje ... strukture proteina pod utjecajem ..., kao i vodenih otopina kiselina ili lužina. (primarni, enzimi)

Koji proizvodi nastaju tokom hidrolize proteina? (amino kiseline)

Kako možete promijeniti jednadžbu za reakciju formiranja peptida da je pretvorite u reakciju hidrolize? (Napiši unatrag)

Da biste formulirali jednadžbu reakcije za hidrolizu glicilalanin dipeptida, dodajte vodu. Peptidna veza je prekinuta. Atom vodonika je vezan za ostatak amino grupe, hidrokso grupa za ostatak karboksilne grupe.

Opća shema hidrolize proteina nalazi se u vašem udžbeniku.

Hidroliza je osnova probave.

4) Sagorijevanje (sa stvaranjem ugljičnog dioksida, vode, dušika.)

Miris: ... .

Kako provjeriti da li je proizvod napravljen od vune? (Vuna je protein, potrebno je spaliti komad konca i odrediti rezultat po mirisu)

Nastavite s laboratorijskim eksperimentom prema uputama. (Slajd 14)

Pogledali smo osnovne hemijske funkcije proteina.

III. Fiksiranje (3 min.)

front poll.

Pred vama su na slajdu grupe riječi. Sažmite nekoliko riječi sa 1 riječju ili pojmom. (Slajd 15-23)

A) tercijarni, sekundarni, primarni, kvartarni -? (strukture)

B) 20, nezamjenjivo -? (amino kiseline)

C) proteini, masti, ugljeni hidrati -? (organska materija)

D) temperatura, reverzibilna, nepovratna -? (denaturacija)

D) pepsin, amilaza, tripsin -? (enzimi)

E) Cu(OH) 2, ljubičaste boje - ? (biuret reakcija)

IV. Zaključak (1 min.)

Završna riječ nastavnika.

Danas smo se upoznali sa hemijom proteina. Hemičari nisu proučavali niti jednu supstancu toliko dugo kao proteine ​​prije nego što su uspjeli otkriti tajnu njihove strukture. Oni igraju važnu ulogu ne samo u ljudskom tijelu, već iu životu. Nije slučajno da se u prijevodu s grčkog, proteini nazivaju proteini, što znači "prvi, glavni".

V. Domaći (1 min.)

Član 27

Pripremite poruke na teme:

A) korištenje reakcija boja

B) istorija proučavanja proteina

C) faktori koji uzrokuju denaturaciju.

Književnost

1. Artemenko A.I. Predivan svijet organske hemije. - M.: Drfa, 2004.

2. Gorkovenko M. Yu. Razvoj lekcija iz hemije za nastavne komplete O. S. Gabrielyana i drugih. 10. razred. M. "VAKO", 2005.

3. Ryabov M.A. Zbirka zadataka i vježbi iz hemije: 10. razred: uz udžbenik O.S. Gabrielyan i dr. „Hemija. Ocena 10". - M.: Ispit, 2008.

4. Hemija 10. razred. Proc. za opšte obrazovanje institucije / O.S.Gabrielyan, F.N.Maskaev, S.Yu.Ponomarev, V.I.Terenin. – M.: Drfa, 2010.

Tema - 50: Proteini kao biopolimeri aminokiselina. Struktura peptidne grupe. Biološke funkcije proteina.

Učenik mora:

znati:

· Naziv strukture proteina, svojstva proteina različite strukture i njihova primjena.

Davanje proteina.

biti u mogućnosti da:

Objasnite prisustvo proteinskih spojeva kvalitativnim reakcijama.

proteini , ili proteinske supstance, nazivaju se visokomolekularnim (molekularna masa varira od 5-10 hiljada do 1 milion ili više) prirodnim polimerima, čiji su molekuli izgrađeni od ostataka aminokiselina povezanih amidnom (peptidnom) vezom.

Proteini se takođe nazivaju proteini(od grčkog "protos" - prvi, važan). Broj aminokiselinskih ostataka u proteinskom molekulu uvelike varira i ponekad doseže nekoliko hiljada. Svaki protein ima svoju inherentnu sekvencu aminokiselinskih ostataka.

Proteini obavljaju različite biološke funkcije:

katalitički (enzimi)

Regulatorni (hormoni)

Strukturni (kolagen, fibroin), motorni (miozin), transportni (hemoglobin, mioglobin),

zaštitni (imunoglobulini, interferon),

U proteinskim molekulima, α-amino kiseline su međusobno povezane peptidnim (-CO-NH) vezama:

Ovako konstruisani polipeptidni lanci ili pojedinačni delovi unutar polipeptidnog lanca mogu u nekim slučajevima biti dodatno međusobno povezani disulfidnim (-S-S-) vezama, kako ih često nazivaju, disulfidnim mostovima.

Važnu ulogu u stvaranju strukture proteina imaju ionske (solne) i vodonične veze, kao i hidrofobna interakcija - posebna vrsta kontakta između hidrofobnih komponenti proteinskih molekula u vodenom mediju. Sve ove veze imaju različitu snagu i omogućavaju formiranje složene, velike proteinske molekule.

Uprkos razlici u strukturi i funkcijama proteinskih supstanci, njihov elementarni sastav neznatno varira (u % suhe mase): ugljenik - 51-53; kiseonik - 21,5-23,5; azot - 16,8-18,4; vodonik - 6,5-7,3; sumpor - 0,3-2,5. Neki proteini sadrže male količine fosfora, selena i drugih elemenata.

Redoslijed aminokiselinskih ostataka u polipeptidnom lancu naziva se primarna struktura proteina.

Molekul proteina može se sastojati od jednog ili više polipeptidnih lanaca, od kojih svaki sadrži različit broj aminokiselinskih ostataka. S obzirom na broj njihovih mogućih kombinacija, može se reći da je raznolikost proteina gotovo neograničena, ali ne postoje svi u prirodi.

Ukupan broj različitih vrsta proteina u svim vrstama živih organizama je 1010-1012. Za proteine ​​čija je struktura izuzetno pogrešna, pored primarne razlikuju se i viši nivoi strukturne organizacije: sekundarne, tercijarne, a ponekad i kvartarne strukture. sekundarna struktura posjeduje većinu proteina, iako ne uvijek u cijelom polipeptidnom lancu (slika 38). Polipeptidni lanci sa određenom sekundarnom strukturom mogu biti različito raspoređeni u prostoru.

Ovaj prostorni raspored se zove tercijarne strukture.

U formiranju tercijarne strukture, pored vodoničnih veza, važnu ulogu imaju ionske i hidrofobne interakcije. Prema prirodi "pakovanja" proteinske molekule, globular, ili sferni, i fibrilar, ili filamentozni proteini.

Za globularne proteine, α - spiralna struktura je karakterističnija, spirale su zakrivljene, "presavijene". Makromolekula ima sferni oblik. Otapaju se u vodi i fiziološkim rastvorima i formiraju koloidne sisteme. Većina proteina životinja, biljaka i mikroorganizama su globularni proteini.

Za fibrilarne proteine ​​karakterističnija je filamentozna struktura. Uglavnom se ne otapaju u vodi. Fibrilarni proteini obično obavljaju funkcije formiranja strukture. Njihova svojstva (snaga, sposobnost rastezanja) zavise od načina na koji su polipeptidni lanci pakovani. Primjer fibrilarnih proteina su proteini mišićnog tkiva (miozin), keratin (rožnato tkivo). U nekim slučajevima pojedinačne proteinske podjedinice formiraju kompleksne uz pomoć vodikovih veza, elektrostatičkih i drugih interakcija.

U ovom slučaju se formira kvartarne strukture proteina.

Još jednom treba napomenuti da primarna struktura igra izuzetnu ulogu u organizaciji viših proteinskih struktura.

50.2. Klasifikacija

Postoji nekoliko klasifikacija proteina. Zasnovani su na različitim karakteristikama:

Stepen težine (jednostavno i složeno);

Oblik molekula (globularni i fibrilarni proteini);

Rastvorljivost u pojedinačnim rastvaračima (topljivi u vodi, rastvorljivi u razblaženim slanim rastvorima - albumini, rastvorljivi u alkoholu - prolamini, rastvorljivi u razblaženim alkalijama i kiselinama - glutelini);

Izvršena funkcija (na primjer, skladišteni proteini, skeletni, itd.).

50.3. Svojstva

Proteini su amfoterni elektroliti. Pri određenoj pH vrijednosti medija (naziva se izoelektrična tačka), broj pozitivnih i negativnih naboja u proteinskoj molekuli je isti. Ovo je jedno od glavnih svojstava proteina. Proteini su u ovom trenutku električno neutralni, a njihova topljivost u vodi je najniža. Sposobnost proteina da smanje rastvorljivost kada njihove molekule postanu električno neutralne koristi se za njihovo izolovanje iz rastvora, na primer, u tehnologiji dobijanja proteinskih proizvoda.

50.3.1. Hidratacija

Proces hidratacije podrazumijeva vezivanje vode bjelančevinama, dok oni ispoljavaju hidrofilna svojstva: bubre, povećavaju se njihova masa i volumen. Oticanje proteina je praćeno njegovim djelomičnim otapanjem. Hidrofilnost pojedinih proteina zavisi od njihove strukture. Hidrofilne amidne (-CO-NH-, peptidna veza), aminske (NH2) i karboksilne (COOH) grupe prisutne u sastavu i koje se nalaze na površini proteinske makromolekule privlače molekule vode, striktno ih orijentišući na površini molekule . Hidracijska (vodena) ljuska koja okružuje proteinske globule sprečava agregaciju i sedimentaciju i, posljedično, doprinosi stabilnosti proteinskih otopina. Na izoelektričnoj tački, proteini imaju najmanju sposobnost da vežu vodu; hidrataciona ljuska oko proteinskih molekula je uništena, pa se kombinuju u velike agregate. Do agregacije proteinskih molekula dolazi i kada se dehidriraju nekim organskim rastvaračima, kao što je etil alkohol. To dovodi do taloženja proteina. Kada se pH medijuma promeni, proteinska makromolekula postaje naelektrisana, a njen hidratacioni kapacitet se menja.

Uz ograničeno bubrenje, koncentrirani proteinski rastvori formiraju složene sisteme tzv žele.Želei nisu tečni, elastični, imaju plastičnost, određenu mehaničku čvrstoću i mogu zadržati svoj oblik. Globularni proteini mogu se potpuno hidratizirati otapanjem u vodi (na primjer, mliječni proteini), formirajući otopine niske koncentracije. Hidrofilna svojstva proteina, odnosno njihova sposobnost bubrenja, formiranja želea, stabilizacije suspenzija, emulzija i pjena, od velikog su značaja u biologiji i prehrambenoj industriji. Vrlo pokretljiv žele, izgrađen uglavnom od proteinskih molekula, je citoplazma - polutečni sadržaj ćelije. Visoko hidratizirani žele - sirovi gluten izolovan iz pšeničnog tijesta, sadrži do 65% vode. Različita hidrofilnost proteina glutena jedna je od karakteristika koje karakterišu kvalitet pšeničnog zrna i brašna dobijenog od njega (tzv. jaka i slaba pšenica). Hidrofilnost proteina zrna i brašna igra važnu ulogu u skladištenju i preradi žitarica, u pečenju. Tijesto koje se dobiva u pekarskoj industriji je protein nabubren u vodi, koncentrovani žele koji sadrži zrna škroba.

50.3.2. Denaturacija proteina

Prilikom denaturacije pod uticajem spoljašnjih faktora (temperatura, mehaničko dejstvo, dejstvo hemijskih agenasa i niz drugih faktora) dolazi do promene sekundarne, tercijarne i kvartarne strukture proteinske makromolekule, odnosno njene nativne prostorne strukture. Primarna struktura, a samim tim i hemijski sastav proteina se ne mijenja. Fizička svojstva se mijenjaju: topljivost se smanjuje, sposobnost hidratacije, gubi se biološka aktivnost. Oblik proteinske makromolekule se mijenja, dolazi do agregacije. Istovremeno se povećava aktivnost nekih hemijskih grupa, olakšava se dejstvo proteolitičkih enzima na proteine, a samim tim i lakše se hidrolizira.

U prehrambenoj tehnologiji od posebnog je praktičnog značaja termička denaturacija proteina, čiji stepen zavisi od temperature, trajanja zagrevanja i vlažnosti. Ovo se mora imati na umu kada se razvijaju načini toplinske obrade prehrambenih sirovina, poluproizvoda, a ponekad i gotovih proizvoda. Procesi termičke denaturacije imaju posebnu ulogu u blanširanju biljnih sirovina, sušenju žitarica, pečenju kruha i dobijanju tjestenine. Denaturacija proteina može biti uzrokovana i mehaničkim djelovanjem (pritisak, trljanje, tresenje, ultrazvuk). Konačno, djelovanje hemijskih reagensa dovodi do denaturacije proteina.

(kiseline, baze, alkohol, aceton). Sve ove tehnike se široko koriste u hrani i biotehnologiji.

50.3.3. Pjenjenje

Proces pjene se podrazumijeva kao sposobnost proteina da formiraju visokokoncentrirane tečno-gasne sisteme, nazvane pjene. Stabilnost pjene, u kojoj je protein sredstvo za napuhavanje, ne ovisi samo o njenoj prirodi i koncentraciji, već i o temperaturi. Proteini kao sredstva za pjenjenje imaju široku primjenu u konditorskoj industriji (marshmallow, marshmallow, soufflé). Struktura pjene ima hljeb, a to utiče na njegova svojstva okusa.

Molekuli proteina pod uticajem brojnih faktora mogu biti uništeni ili stupiti u interakciju sa drugim supstancama i formirati nove proizvode. Za prehrambenu industriju mogu se izdvojiti dva vrlo važna procesa:

1) hidroliza proteina pod dejstvom enzima i

2) interakcija amino grupa proteina ili aminokiselina sa karbonil grupama redukujućih šećera.

Pod utjecajem proteaza - enzima koji kataliziraju hidrolitičko cijepanje proteina, potonji se razlažu na jednostavnije produkte (polipeptide) i na kraju na aminokiseline. Brzina hidrolize proteina zavisi od njegovog sastava, molekularne strukture, aktivnosti enzima i uslova.

50.3.4. Hidroliza proteina

Reakcija hidrolize sa stvaranjem aminokiselina općenito se može zapisati na sljedeći način:

50.3.5. Sagorijevanje

Proteini sagorevaju stvaranjem dušika, ugljičnog dioksida i vode, kao i nekih drugih tvari. Pečenje je praćeno karakterističnim mirisom spaljenog perja.

50.3.6. Reakcije u boji

Koriste se sljedeće reakcije:

ksantoprotein , u kojoj dolazi do interakcije aromatskih i heteroatomskih ciklusa u molekuli proteina s koncentriranom dušičnom kiselinom, praćeno pojavom žute boje;

biuret, pri čemu slabo alkalne otopine proteina stupaju u interakciju s otopinom bakar sulfata (II) sa stvaranjem kompleksnih spojeva između Cu2+ jona i polipeptida. Reakcija je praćena pojavom ljubičasto-plave boje.

Biopolimeri. Proteini, njihova struktura 1. 2. 3. 4. 5. 6. 7. Sastav proteina. Struktura proteina. Proteini su građevinski materijal. Enzimski proteini. regulatorni proteini. Proteini su sredstvo zaštite. Proteini su izvor energije.

1. Sastav proteina. Proteini su esencijalni dio svih ćelija. Sastav proteinskih biopolimera uključuje 20 vrsta monomera - aminokiselina. Svaka aminokiselina sadrži amino grupu (-NH2) i kiselu karboksilnu grupu (-COOH)

Formiranje linearnih proteinskih molekula nastaje kao rezultat kombinacije aminokiselina jedne s drugom. Karboksilna grupa jedne aminokiseline približava se (-COOH) amino grupi druge (-NH 2), a kada se molekul vode odcijepi, između aminokiselinskih ostataka nastaje snažna kovalentna veza, koja se naziva peptid.

Jedinjenje koje se sastoji od velikog broja aminokiselina naziva se polipeptid. Proteini po svojoj hemijskoj strukturi su polipeptidi. Većina proteina sadrži u prosjeku 300-500 aminokiselinskih ostataka. Postoji nekoliko vrlo kratkih prirodnih proteina, dužine 3-8 aminokiselina, i vrlo dugih biopolimera, dužine više od 1500 aminokiselina.

2. Struktura proteina. Razlikuju se primarne, sekundarne, tercijarne i kvartarne strukture proteina. Primarna struktura je određena redoslijedom alternacije aminokiselina u polipeptidnom lancu.

Dvadeset različitih aminokiselina može se uporediti sa 20 slova hemijske abecede, koja čine "reči" duge 300-500 slova. Sa 20 slova možete napisati neograničen broj tako dugih riječi. Ako uzmemo u obzir da zamjena ili preuređenje barem jednog slova u riječi daje novo značenje, tada će broj kombinacija u riječi dugačkoj 500 slova biti 20 500. Poznato je da zamjena čak i jedne aminokiselinske veze drugom u riječi molekul proteina mijenja svoja svojstva.

Svaka ćelija sadrži nekoliko hiljada različitih tipova proteinskih molekula, a svaku od njih karakteriše strogo definisana sekvenca aminokiselina. Redoslijed izmjenjivanja aminokiselina u datom proteinskom molekulu određuje njegova posebna fizičko-hemijska i biološka svojstva.

Sekundarna struktura proteinskog molekula U živoj ćeliji, mnogi proteinski molekuli ili njihovi pojedinačni dijelovi su spirala s jednakim razmacima između zavoja. Između N-H i C=0 grupa, koje se nalaze na susednim zavojima, nastaju vodonične veze.

Tercijarna struktura proteina Kao rezultat interakcije različitih aminokiselinskih ostataka (pozitivno i negativno nabijene R-grupe aminokiselina privlače i spajaju čak i široko razdvojene dijelove proteinskog lanca), spiralizirani proteinski molekul formira zavojnicu.

Kvartarna struktura Neki proteini, kao što je hemoglobin, sastoje se od nekoliko lanaca koji se razlikuju po svojoj primarnoj strukturi. Kombinujući se zajedno, oni stvaraju složen protein koji ima ne samo tercijarnu, već i kvartarnu strukturu.

Pod uticajem jonizujućeg zračenja, visoke temperature, jake agitacije, ekstremnih vrednosti p. H, kao i niz organskih rastvarača, poput alkohola ili acetona, proteini mijenjaju svoje prirodno stanje. Povreda prirodne (nativne) strukture proteina naziva se denaturacija. Nepovratna denaturacija - kada se tečni i prozirni protein kokošjeg jajeta zagrije: postaje gusto i neprozirno.

Reverzibilna denaturacija - nakon eliminacije denaturirajućeg faktora, mnogi proteini su u mogućnosti da se vrate u svoj prirodni oblik, tj. Sposobnost proteina da reverzibilno mijenjaju prostornu strukturu kao odgovor na djelovanje fizičkih ili kemijskih faktora leži u osnovi razdražljivosti, najvažnijeg svojstva svih živih bića.

3. Proteini su građevinski materijal. Neke bakterije i sve biljke su u stanju da sintetiziraju sve aminokiseline od kojih se grade proteini, koristeći za to anorganske tvari: dušik i ugljični dioksid u zraku, vodik dobiven cijepanjem vode (zbog svjetlosne energije), anorganske tvari tlo.

Životinje su u procesu evolucije izgubile sposobnost da sintetiziraju deset posebno složenih aminokiselina, koje se nazivaju esencijalnim. U ćelijama se od gotovih aminokiselina grade sopstveni proteini koji su karakteristični za dati organizam.

4. Enzimski proteini. Brz tok metaboličkih reakcija (metabolizam) osiguravaju biološki katalizatori, odnosno akceleratori reakcija - enzimi. Poznato je više od hiljadu različitih enzima. Svi su bijeli. Proces cijepanja ili sinteze bilo koje tvari u ćeliji, u pravilu, dijeli se na niz kemijskih operacija. Svaku operaciju izvodi poseban enzim. Grupa takvih enzima čini neku vrstu biohemijskog cevovoda. Na primjer, masti u probavnom traktu (kao i unutar ćelija) razgrađuju se posebnim enzimom koji ne djeluje na polisaharide (škrob, glikogen) niti na proteine. Zauzvrat, enzim koji razgrađuje samo škrob ili glikogen ne djeluje na masti. Svaki molekul enzima je sposoban da izvrši od nekoliko hiljada do nekoliko miliona identičnih operacija u minuti. Tokom ovih reakcija, enzim se ne troši. Kombinira se sa supstancama koje reaguju, ubrzava njihovu transformaciju i ostavlja reakciju nepromijenjenom.

enzim koji razgrađuje proteine ​​u kiseloj sredini globularni protein se sintetiše u pankreasu protein je izgrađen od dva ili više aminokiselinskih ostataka fibrilarnog proteina, jedne od glavnih komponenti kontraktilnih mišićnih vlakana - miofibrila. I kao strukturni element kontraktilnog sistema mišića

5. Regulatorni proteini. Poznato je da se posebni regulatori fizioloških procesa - hormoni - proizvode u specijalizovanim ćelijama životinja i biljaka. Dio hormona (ali ne svih) životinja i ljudi su proteini. Hormoni obavljaju esencijalnu funkciju u tijelu kontrolirajući aktivnost enzima. Dakle, inzulin aktivira enzim u stanicama jetre koji sintetizira drugu organsku tvar iz glukoze - glikogen, i niz drugih enzima.

Dio hormona (ali ne svih) životinja i ljudi su proteini. Dakle, proteinski hormon inzulin (hormon pankreasa) aktivira hvatanje molekula glukoze od strane stanica i njihovo razgradnju ili skladištenje unutar ćelije. Ako nema dovoljno inzulina, glukoza se nakuplja u krvi u višku. Ćelije bez pomoći insulina nisu u stanju da ga zarobe – one gladuju. To je razlog za razvoj dijabetesa – bolesti uzrokovane nedostatkom inzulina u tijelu.

6. Proteini - sredstva zaštite. Kada bakterije ili virusi uđu u krv životinja i ljudi, tijelo reagira tako što proizvodi posebne zaštitne proteine ​​- antitijela. Za svaki strani protein - antigen, tijelo proizvodi posebne "anti-proteine" - antitijela.

ILJA ILJIČ MEČNIKOV (1845-1916) - ruski biolog, jedan od osnivača komparativne patologije, evolucione embriologije. Otkrio je fenomen fagocitoze. Stvorio je ćelijsku teoriju imuniteta. Dobitnik Nobelove nagrade. Antitijela imaju nevjerovatno svojstvo: među hiljadama različitih proteina, oni prepoznaju samo svoj antigen i samo s njim reaguju. Ovaj mehanizam otpornosti na patogene naziva se imunitet. Osim antitijela otopljenih u krvi, na površini posebnih stanica postoje antitijela koja prepoznaju i hvataju strane stanice. To je ćelijski imunitet, koji u većini slučajeva osigurava uništavanje novonastalih stanica raka.

Kako bi se spriječile bolesti, ljudima i životinjama se ubrizgavaju oslabljene ili ubijene bakterije ili virusi (cjepiva) koji ne uzrokuju bolest, ali uzrokuju da posebne tjelesne stanice proizvode antitijela protiv ovih patogena. Ako nakon nekog vremena u takav organizam uđe neoslabljena bakterija ili virus koji izaziva bolest, oni nailaze na snažnu zaštitnu barijeru antitijela.

7. Proteini su izvor energije. Proteini mogu poslužiti kao izvor energije za ćeliju. Uz nedostatak ugljikohidrata ili masti, molekule aminokiselina se oksidiraju. Energija koja se oslobađa u ovom procesu koristi se za podršku vitalnim procesima u tijelu.

Proteini su prirodni polipeptidi visoke molekularne težine (od 10.000 do desetina miliona). Oni su dio svih živih organizama i obavljaju različite biološke funkcije.

Postoje četiri nivoa u strukturi polipeptidnog lanca. Primarna struktura proteina je specifična sekvenca aminokiselina u polipeptidnom lancu.

Ključni korak u određivanju strukture proteina je dešifriranje redoslijeda aminokiselina u primarnoj strukturi. Da bi se to postiglo, protein se prvo dijeli na polipeptidne lance (ako ih ima nekoliko), a zatim se aminokiselinski sastav lanaca analizira uzastopnim cijepanjem aminokiselina. Ovo je izuzetno dugotrajan postupak, tako da je primarna struktura pouzdano uspostavljena samo za prilično jednostavne proteine.

Prvi protein čija je primarna struktura dešifrovana bio je hormon insulin (1955). To je jednostavan protein koji se sastoji od dva polipeptidna lanca (jedan lanac sadrži 21 aminokiselinski ostatak, drugi 30 ostataka) povezanih sa dva disulfidna mosta. Engleskom biohemičaru F. Sangeru bilo je potrebno 10 godina da uspostavi njegovu strukturu.

Temeljna mogućnost sinteze proteina dokazana je na primjeru dva hormona - vazopresina i oksitocina. Nakon toga su sintetizirani složeniji proteini - inzulin i ribonukleaza (124 aminokiselinska ostatka).

Trenutno se umjetna proizvodnja proteina ne odvija uz pomoć kemijske, već uz pomoć mikrobiološke sinteze, uz korištenje mikroorganizama.

U divljim životinjama, sinteza proteina se odvija izuzetno brzo, za samo nekoliko sekundi. Žive ćelije su dobro organizovane "tvornice" u kojima je jasno uspostavljen sistem nabavke sirovina (aminokiselina) i tehnologija sklapanja. Informacije o primarnoj strukturi svih tjelesnih proteina sadržane su u deoksiribonukleinskoj kiselini (DNK).

Fizička svojstva proteini su veoma raznoliki i determinisani su njihovom strukturom. Prema svojim fizičkim svojstvima, proteini se dijele u dvije klase: globularni proteini se otapaju u vodi ili formiraju koloidne otopine, fibrilar proteini su netopivi u vodi.

Hemijska svojstva. 1 . Zove se uništavanje sekundarne i tercijarne strukture proteina uz održavanje primarne strukture denaturacija. Javlja se pri zagrijavanju, mijenjanju kiselosti medija, djelovanju zračenja. Primjer denaturacije je sirenje bjelanjaka kada se jaja skuvaju. Denaturacija se dešava reverzibilan i nepovratan.

Nepovratna denaturacija može biti uzrokovana stvaranjem netopivih tvari kada soli teških metala - olovo ili živa - djeluju na proteine.

2 . Hidroliza proteina je nepovratno uništavanje primarne strukture u kiseloj ili alkalnoj otopini uz stvaranje aminokiselina. Analizirajući produkte hidrolize, moguće je utvrditi kvantitativni sastav proteina.

3 . Za proteine ​​je poznato nekoliko kvalitativnih reakcija. Sva jedinjenja koja sadrže peptidnu vezu daju ljubičastu boju kada su izložena soli bakra (II) u alkalnom rastvoru. Ova reakcija se zove biuret. Proteini koji sadrže ostatke aromatičnih aminokiselina (fenilalanin, tirozin) daju žutu boju kada su izloženi koncentrovanoj dušičnoj kiselini ( ksantoproteinska reakcija).

biološki značaj proteina je izuzetno visoka.

1 . Apsolutno sve hemijske reakcije u organizmu odvijaju se u prisustvu katalizatora - enzima. Svi poznati enzimi su proteinski molekuli.

2 . Neki proteini obavljaju transportne funkcije i prenose molekule ili ione do mjesta sinteze ili akumulacije. Na primjer, protein hemoglobin u krvi prenosi kisik do tkiva, a protein mioglobin skladišti kisik u mišićima.

3 . Proteini su građevni blokovi ćelija. Od njih se izgrađuju potporna, mišićna, integumentarna tkiva.

4 . Proteini igraju važnu ulogu u imunološkom sistemu organizma.
Postoje specifični proteini (antitijela) koja su u stanju prepoznati i vezati strane objekte - viruse, bakterije, strane ćelije.

5 . Receptorski proteini percipiraju i prenose signale iz susjednih stanica ili iz okoline. Na primjer, fotoreceptor rodopsin opaža djelovanje svjetlosti na mrežnjaču.

Iz gornje liste funkcija proteina jasno je da su proteini vitalni za svaki organizam i stoga su najvažnija komponenta hrane. U procesu probave, proteini se hidroliziraju do aminokiselina koje služe kao sirovina za sintezu proteina neophodnih ovom organizmu. Postoje aminokiseline koje organizam nije u stanju da sam sintetiše i dobija ih samo hranom. Ove aminokiseline se nazivaju esencijalnim. Triptofan, leucin, izoleucin, valin, treonin, lizin, metionin i fenilalanin su neophodni za ljude.