الجزء الرئيسي من المركبات العضوية هو البوليمرات البيولوجية ( جزء بولي يوناني متعدد  Meros). وتشمل هذه البروتينات والأحماض النووية والسكريات (الكربوهيدرات).

تسود الكربوهيدرات في الخلايا النباتية ، بينما البروتينات أكثر وفرة في الخلايا الحيوانية.

تشبه بنية البروتينات ( البروتوس اليوناني الأول والأهم) سلسلة طويلة ، كل رابط منها عبارة عن حمض أميني معين. جميع الكائنات الحية مترابطة من خلال العمليات الغذائية. على الرغم من الاختلافات في بنية البروتينات ، فإن جميع الكائنات الحية تستخدم 20 حمضًا أمينيًا متطابقًا لتكوينها ، 8 منها لا يمكن تصنيعها بواسطة جسم الإنسان ويجب تزويدها بالطعام - يطلق عليها ضرورية. تحتوي بعض البروتينات (كازين الحليب ، ميوسين العضلات) على جميع الأحماض الأمينية ، بينما يحتوي البعض الآخر (في حليب السمك) على أقل من النصف.

بالنسبة لبروتين صغير مكون من 250 حمضًا أمينيًا ، كل واحد من 20 نوعًا ، هناك 20،250 (حوالي 10،325) جزيءًا ممكنًا! هذه كمية هائلة: في الجزء المرئي من الكون (أكثر من 13 مليار سنة ضوئية) 1080 إلكترونًا فقط. من المثير للدهشة ، أنه من بين مجموعة كبيرة ومتنوعة من التوليفات الممكنة من الأحماض الأمينية ، يتم تكوين البروتينات الوظيفية الضرورية للحياة.

يصل الوزن الجزيئي النسبي للبروتينات إلى عشرات الآلاف ؛ الأنسولين - 5700 ، والهيموجلوبين - 65000. تسمى هذه المركبات العملاقة ، بما في ذلك ما متوسطه 300-500 من الأحماض الأمينية (آلاف الذرات) ، بالجزيئات الكبيرة.

الأحماض الأمينية مذبذبة: فهي قادرة على إظهار كل من الخصائص الحمضية والأساسية. يحتوي كل حمض أميني ، بالإضافة إلى R الجذري الخاص به فقط ، على مجموعة حمض (كاربونيل) COOH ومجموعة أمينية NH2 ، مما يمنحه خصائص أساسية (يوجد أكثر من واحد في الأحماض الأمينية الحمضية والأساسية لهذه المجموعات). تحت تأثير الإنزيمات ، يمكن لمجموعة الكاربونيل لأحد الأحماض الأمينية أن تتفاعل مع المجموعة الأمينية لحمض أميني آخر لتكوين ما يسمى برابطة α-peptide ، لذلك تسمى البروتينات أيضًا ببتيدات.

في ظل الظروف الاصطناعية خارج الخلية ، وبدون مشاركة الإنزيمات ، من بين الروابط الكيميائية المختلفة التي تنشأ بين مجموعات مختلفة من ذرات الأحماض الأمينية ، يمكن أن يتحول عدد قليل فقط من الروابط إلى α-peptide. هذه المركبات ليس لها نشاط بيولوجي وليست بروتينات.

يسمى تسلسل الأحماض الأمينية في البروتين بالبنية الأولية. في شكل سلسلة طويلة ، لا يستطيع البروتين أداء وظائفه المحددة. الأحماض الأمينية تتبع بعضها البعض في شكل بروتين إما هياكل حلزونية (-helices) أو طيات (ما يسمى ب- الهياكل ، والتي يتم تجميعها في صفائح أكورديون مطوية). يسمى هذا التنظيم المكاني (وضع) لسلسلة البولي ببتيد بالهيكل الثانوي. ولكن حتى هذا الشكل المعقد لا يكفي للبروتينات لأداء جميع وظائفها.

في معظم البروتينات ، تتكدس عناصر البنية الثانوية (-helices ، و-Structures ، والمناطق المضطربة) بشكل إضافي لتشكيل بنية ثلاثية. يتم تعبئة البروتينات الكروية (الكرة الكروية) في كرة (أو كرة كروية). يشكل كل بروتين الكريات الخاصة به ، مع التقلبات والمنعطفات الخاصة به. مع متوسط ​​طول سلسلة البروتين 100-200 نانومتر (1 نانومتر = 10-9 م) ، قطر الكريات هو فقط 5-7 نانومتر. تشكل البنية الثلاثية للبروتينات الليفية (خيط ليفي لاتيني) حزمًا من الخيوط أو الطبقات (البروتينات ، الكولاجين ، الكيراتين).

لاكتساب خصائصها المحددة ، تشكل بعض البروتينات هياكل ذات رتبة أعلى. في البنية الرباعية ، ترتبط عدة كريات (أو ليفية) في سلسلة. لذلك ، يتكون بروتين الهيموغلوبين من أربع وحدات فرعية كروية (كل منها يحمل مجموعة هيم مع أيون حديد).

يحدث تكوين الهيكل المكاني الصحيح عندما يتم تصنيع سلسلة البروتين (إضافة متتالية للأحماض الأمينية) ، في كل مرحلة من مراحل تجميع البروتين ، تتم ملاحظة قاعدة الحد الأدنى من الطاقة الكامنة: تختبئ المناطق الكارهة للماء إلى الداخل ، بينما تُجبر المناطق المحبة للماء على الخارج ؛ شحنة العلامات المختلفة قريبة قدر الإمكان (على سبيل المثال ، NH3 + و COO-). إذا تم انتهاك قواعد الطي هذه لأي سبب من الأسباب ، فإن البروتين يكون غير نشط أو حتى يشكل خطورة على الجسم. تختلف بروتينات البريون المعدية عن أشكالها الإسوية الطبيعية فقط في بنيتها الثانوية والثالثية ، ولكنها تسبب أمراضًا غير قابلة للشفاء في الجهاز العصبي المركزي ("مرض جنون البقر") في البشر والثدييات.

1. ما تسمى الجزيئات البوليمرات الحيوية؟
2. هل جميع الأحماض الأمينية الضرورية يصنعها أجسامنا؟
3. كيف الأحماض الأمينية تتحد في عديد الببتيد؟
4. ما يسمى الهياكل الأولية والثانوية والثالثية والرباعية للبروتين؟ ما هي وظيفة هذه الهياكل؟

© جميع الحقوق محفوظة

إلى الأمام

انتباه! تعد معاينة الشرائح للأغراض الإعلامية فقط وقد لا تمثل النطاق الكامل للعرض التقديمي. إذا كنت مهتمًا بهذا العمل ، فيرجى تنزيل النسخة الكاملة.

الغرض من الدرس:توسيع وتعميق معرفة الطلاب بأهم المواد العضوية في الخلية - البروتينات.

أهداف الدرس:

• تعليمي: لتلخيص معرفة الطلاب بالوظائف البيولوجية للبروتينات ، والتركيب ، والتركيب ، وتعريف الطلاب بالوظائف الكيميائية للبروتينات ، وكشف العلاقة بين المعرفة الكيميائية وحياة الإنسان اليومية ، والتحكم في درجة استيعاب المهارات الأساسية التي تم تعلمها وتشكيلها في الدروس السابقة ، وكذلك دروس علم الأحياء.
• تعليمي: لمواصلة تشكيل نظرة علمية للعالم ، لزراعة ثقافة الكلام.
• تعليمي: لتطوير الاهتمام المعرفي بالموضوع ، مثل عمليات الانتباه والتفكير المنطقي وسعة الاطلاع ؛ مهارات العمل المستقل مع كتاب مدرسي ، والقدرة على تحليل المعلومات ، وإقامة علاقات سببية بين تكوين المواد وهيكلها ووظائفها واستخدامها ؛ تطبيق المعرفة النظرية في الممارسة ؛ مهارات في تجميع المعادلات لتشكيل الببتيدات من الأحماض الأمينية. مهارات العمل مع المواد الكيميائية. مواصلة تطوير الكلام الكيميائي للطلاب ، مثل مفاهيم البوليمر ، وحمض ألفا الأميني ، والتمسخ ، وتفاعل التكثيف المتعدد ، وتوسيع آفاق الطلاب مع إشراك مصادر إضافية للمعلومات ، والاستمرار في تشكيل المهارات والقدرات لاستخدام المعرفة والمهارات في المواقف الجديدة.

نوع الدرس: مشترك

معدات:

• محلول بياض البيض ، محاليل كبريتات النحاس (II) ، كلوريد الزنك ، هيدروكسيد الصوديوم ، كحول الإيثيل ، أنابيب الاختبار رقم 1 - بياض البيض ، مرق اللحم ، الحليب ، رقم 2 - مكعب مرق ، سلك نحاسي ، خيط صوفي ، مصباح روح ، أعواد ثقاب ؛ مادة تعليمية (مخطط "التركيب الكيميائي للجسم" ، "الصيغة العامة للأحماض الأمينية ألفا" ، الصيغ التركيبية للألانين ، السيرين) ، بطاقات المهام ، الكمبيوتر ، التلفزيون.
• على طاولات الطلاب: أنابيب اختبار تحتوي على مواد (رقم 1 - بياض بيض ، مرق لحم ، حليب ، رقم 2 - مكعب مرق) ، سلك نحاسي ، خيط صوفي ، مصباح روح ، أعواد ثقاب ؛ مهام.
• على السبورة: مخطط "التركيب الكيميائي للجسم" ، "الصيغة العامة للأحماض الأمينية ألفا" ، الصيغ التركيبية للألانين ، سيرين.

هيكل الدرس

I. لحظة تنظيمية

ثانيًا. تعلم مواد جديدة

ثالثا. حصره

رابعا. خاتمة

V. الواجب المنزلي

خلال الفصول

1- اللحظة التنظيمية (دقيقة واحدة)

تحية المعلم. التحقق من جاهزية الفصل للدرس. المزاج النفسي للفصل. بمناسبة الغائبين.

ثانيًا. تعلم مادة جديدة (40 دقيقة)

1. مقدمة عن موضوع الدرس.

كلمة تمهيدية للمعلم مع عناصر المحادثة. ملء الرسم البياني على السبورة.

يتكون الجسم من العديد من المواد. دعونا نصنفهم. فيما يلي قائمة بالمواد المختلفة: الماء ، البروتينات ، الكربوهيدرات ، الأملاح المعدنية ، الدهون ، الأحماض النووية. قسمهم إلى مجموعات وقم بتسمية المجموعات.

ملء المخطط. (طالب على السبورة)

افتح الكتاب المدرسي فقرة 27 ص 227 شكل. 36 ، مما يدل على التركيب الكيميائي لجسم الإنسان. ما هي المادة الموجودة في الجسم أكثر؟ (ماء - 65٪).

من المواد العضوية التي يتكون منها الجسم ، ما هي المواد الأكثر؟ (بروتينات)

إذن ، أساس الكائن الحي هو البروتينات. سننظر اليوم في الدرس إلى البروتينات وتكوينها وهيكلها ، والتعرف على الوظائف الكيميائية للبروتينات. للقيام بذلك ، سنحتاج إلى معرفة من دورة علم الأحياء ، بالإضافة إلى خبرتك الحياتية.

موضوع درسنا: "البروتينات كالبوليمرات الحيوية. الوظائف الكيميائية للبروتينات ”. ( شريحة 1، كتابة تاريخ وموضوع الدرس في دفتر ملاحظات)

2. الوظائف البيولوجية للبروتينات.

محادثة وإتمام المهام في دفتر ملاحظات.

ضع في اعتبارك الوظائف البيولوجية للبروتينات. أكمل المهمة التالية كتابة. خذ ورقة العمل. (المرفق 1)

رقم المهمة 1. (الشريحة 2)

يتم سرد البروتينات ووظائفها. تطابق الوظيفة مع البروتين باستخدام الأسهم. دقيقة واحدة لإكمال المهمة. كن حذرا أثناء القيام بالمهمة.

• الإنزيمات - ... (محفز)
• الميوسين - ... (المحرك)
• الهيموغلوبين - ... (النقل)
• الكولاجين والكيراتين - ... (بنيوي)
• الأنسولين - ... (تنظيمي)
• الألبومين -... (احتياطي)
• الثرومبين - ... (وقائي)
• الجليكوجين - ...

الجليكوجين مادة إضافية في هذه القائمة ، لأنه ليس بروتينًا. هذه كربوهيدرات.

والآن لديك سؤال من مدرس الأحياء إيرينا أركاديفنا (الشريحة 3):

الحقيقة التالية معروفة في العلم: قرر طالب كيمياء عاشق استخدام المعلومات التي تفيد بوجود الحديد في أجسامنا بطريقة أصلية. قرر أن يصنع خاتمًا لسيدة القلب من الحديد الموجود في دمه. في أجزاء صغيرة ، أطلق الدم ، وأطلق الحديد كيميائيا. لكن هذه الطريقة الرومانسية لتعدين المعادن انتهت بشكل مأساوي: مات بسبب فقر الدم. بعد كل شيء ، لم يكن يعلم أن دمائنا تحتوي على حوالي 3 إلى 4 جرامات من الحديد. ما هو البروتين الذي يحتوي على الحديد ، وما أهميته بالنسبة للجسم؟ (الحديد جزء من بروتين الهيموجلوبين الذي يشارك في نقل الأكسجين).

تعرف على مدى تنوع وظائف البروتينات. ترتبط جميع عمليات الحياة بالبروتينات. بفضل البروتينات ، اكتسب الجسم القدرة على الحركة وامتصاص الطعام والنمو والتكاثر والاستجابة للتأثيرات الخارجية.

لذلك ، تذكرنا بعض الوظائف البيولوجية للبروتينات. دعنا ننتقل إلى السؤال التالي: البروتين كمادة كيميائية.

3. تكوين وهيكل البروتينات.

المحادثة مع عناصر الشرح والتمارين.

ضع في اعتبارك تكوين وهيكل البروتينات.

قم بعمل تعريف للبروتينات من الكلمات المقترحة (الشريحة 4):

بروتين ، ألفا - حمض أميني ، بوليمر حيوي ، مونومر. (البروتين عبارة عن بوليمر حيوي أحاديه هو حمض ألفا أميني).

ما هي العناصر الكيميائية التي تتكون منها البروتينات؟ (الكربون والهيدروجين والأكسجين والنيتروجين وكذلك الكبريت والفوسفور وغيرها).

اكتب على السبورة صيغة الأحماض الأمينية ألفا من الأجزاء المقترحة:

C ، NH 2 ، H ، COOH ، R.

(R -CHNH 2 -COOH) (طالب على السبورة)

ما هي المجموعات الوظيفية في الأحماض الأمينية؟ (مجموعة أمينية ، مجموعة كربوكسيل)

ما هي خصائص الأحماض الأمينية؟ (مذبذب)

لماذا الحمض الأميني مركب مذبذب؟ (تحدد المجموعة الأمينية الخصائص الأساسية ، وتحدد مجموعة الكربوكسي الخصائص الحمضية)

كم عدد الأحماض الأمينية التي تشكل البروتينات؟ (20)

ما التفاعل ينتج البروتينات؟ (تكاثف متعدد)

ما هو تفاعل متعدد التكثيف؟ (هذا هو التفاعل الذي ينتج عنه تكوين بوليمر ، مع التخلص من منتج ثانوي)

قم بما يلي على السبورة وفي دفتر ملاحظاتك:

المهمة رقم 2 (الطالب على السبورة):

اكتب معادلة لتكوين ثنائي الببتيد من الجلايسين ، سيرين. أشر إلى روابط الببتيد الموجودة فيه.

المنطقة الناتجة هي منطقة ثنائي الببتيد من بروتين الأنسولين. تتكون سلاسل البروتينات البوليمرية من عشرات الآلاف أو الملايين أو أكثر من بقايا الأحماض الأمينية. فيما يلي صيغ بعض البروتينات (الشريحة 5):

• C 254 H 377 O ​​75 N 65 S 6 أنسولين
• C 3032 H 4876 O 872 N 780 S 6 Fe 4 - الهيموجلوبين
• ج 1864 H 3021 O 576 N 468 S 21 - لاكتوجلوبولين (بروتين الحليب)

ما رأيك في الوزن الجزيئي للبروتينات؟ (كبير جدا). على سبيل المثال ، الوزن الجزيئي للأنسولين هو M r 5727 ، الهيموغلوبين 66184 ، اللاكتوغلوبولين (بروتين الحليب) هو 39112.

سلسلة البروتين طويلة جدًا بحيث يتم تعبئتها في هياكل لأداء وظائفها بشكل أفضل.

ضع في اعتبارك هياكل البروتينات.

ما هي هياكل البروتينات التي تعرفها؟ (ابتدائي ، ثانوي ، جامعي ، رباعي)

لنضع نموذجًا لبنية البروتين المأخوذ من السلك الموجود على طاولتك. خذها.

ما هي بنية البروتين التي يمكن مقارنتها؟ (أساسي)

ما هو الهيكل الأساسي للبروتين؟ (تناوب الأحماض الأمينية في سلسلة البولي ببتيد)

لف السلك حول المقبض. ما هي بنية البروتين التي يمكن مقارنة الحلزون الناتج بها؟ (ثانوي)

ما الذي تغير في الجزيء؟ (قل الحجم ، تغير الشكل)

اصنع كتلة من هذا اللولب. ما هي بنية البروتين؟ (بعد الثانوي)

ما هو الهيكل الثالث؟ (الكرية كرة صغيرة)

أنتقل إلى بعضها البعض ، وتوحيد اثنين من الكريات؟ ما هي بنية البروتين؟ (رباعي)

نقوم بالمهمة التالية من البطاقة.

تعرض البطاقة رسومات لتركيبات البروتين. يوجد أسفل الأرقام أنواع الروابط التي تحدد الهياكل. تحديد بنية البروتين ونوع الروابط. وقع على الرقم الصحيح أسفل الصورة.

دعنا نتحقق من صحة المهمة. (الشريحة 6)

أي هيكل هو الأقوى؟ (أساسي)

4. الخواص الكيميائية للبروتينات.

شرح المعلم بعناصر المحادثة. إجراء التجارب الإيضاحية والمختبرية. الكتابة على السبورة وفي دفتر الملاحظات

لنبدأ في دراسة خصائص البروتينات المتعلقة ببنيتها. الانتباه إلى الشاشة: سؤال من مدرس التكنولوجيا تاتيانا ليونيدوفنا (الشريحة 7):

تعرف أي ربة منزل أنه إذا احتجت إلى طهي مرق لذيذ لدورة واحدة ، يتم وضع اللحم في الماء البارد ، وعندما يكون اللحم اللذيذ لدورتين ساخنًا. هل لها معنى كيميائي؟

ما هي خاصية البروتينات التي نتحدث عنها؟ (حول تمسخ)

1) التمسخ (بسبب الحرارة والمواد الكيميائية وما إلى ذلك)

ما هو تمسخ؟ (عملية فقدان هيكلها بواسطة جزيء بروتين عندما تتغير العوامل الخارجية).

أ) ارتفاع درجة الحرارة

ما الذي يسبب التمسخ عند طهي اللحوم؟ (تدفئة ، ارتفاع درجة الحرارة)

لذلك ، قمنا بفحص تكوين وهيكل البروتينات. دعنا ننتقل إلى السؤال التالي.

دعنا نجيب على سؤال تاتيانا ليونيدوفنا.

لماذا يوضع اللحم في الماء البارد للحصول على مرق لذيذ ، والماء الساخن للحوم اللذيذة؟ (إذا وضعت اللحم في الماء البارد ، تدخل البروتينات القابلة للذوبان في الماء وتفسد هناك. يصبح المرق لذيذًا. إذا وضعت اللحم في الماء الساخن ، فإن البروتينات تفسد فورًا في اللحم ، وبالتالي يصبح اللحم لذيذًا)

- ما هي العوامل الأخرى غير درجة الحرارة التي تسبب التمسخ؟ (التغير في درجة الحرارة ، الإشعاع ، تأثير المعادن الثقيلة ، الأحماض ، المواد العضوية ، الجفاف والتأثيرات الأخرى)

ب) تأثير أملاح المعادن الثقيلة (التجربة التجريبية)

آخذ محلول بياض البيض. أقوم بإضافة كلوريد الزنك إلى كوب واحد ، وكبريتات النحاس (II) في الثانية.

ماذا نلاحظ في هذا؟ (البروتين للطي)

البروتينات تربط أيونات المعادن الثقيلة وتحييدها. عند التسمم بالمعادن الثقيلة ، يتم إعطاء الضحية الحليب كترياق.

ج) تأثير المواد العضوية (تجربة ديموقراطية)

أضف الكحول الإيثيلي إلى محلول بياض البيض. مراقبة ترسيب البروتينات.

ما هي هياكل البروتين التي يتم تدميرها أثناء التمسخ؟ (الثانوية ، والجامعية ، والرباعية مع الحفاظ على الابتدائي). فقدان النشاط البيولوجي. يصبح البروتين متاحًا لعمل الإنزيمات الهاضمة.

ما هو تمسخ؟ (قابل للعكس ولا رجوع فيه). هذا التمسخ لا رجوع فيه. هل يمكن أن تتعافى بنية البروتين؟ هل يمكننا عكس عملية تمسخ؟ (نعم). إعادة التشبع هي عملية استعادة بنية البروتين.

تساعد الخصائص الكيميائية التالية في تحديد البروتينات في المحاليل.

2) تفاعلات اللون

أ) البيوريت (على رابطة الببتيد)

هذا هو رد فعل عالمي لتحديد البروتينات. دعونا نشاهد تجربة الفيديو . (الشريحة 8)

املأ الرسم البياني في دفتر ملاحظاتك.

بروتين + ______________ = ____________ تلطيخ

بروتين + ( قلوي + CuSO 4)= أرجوانيتلطيخ

سنجري فحصًا للمواد غير المعروفة في أنابيب الاختبار باستخدام تفاعل بيوريت. انتقل إلى التجربة المعملية حسب التعليمات. (الشريحة 9)

أي أنبوب اختبار يحتوي على البروتين؟ انظر ما هي المواد الموجودة في أنابيب الاختبار الخاصة بك (الشريحة 10):

• أنبوب الاختبار رقم 1 - الحليب
• أنبوب الاختبار رقم 2 - مكعب مرقة

• أنبوب الاختبار رقم 1 - مرق اللحم
• أنبوب الاختبار رقم 2 - مكعب مرقة

• أنبوب الاختبار رقم 1 - بياض البيض
• أنبوب الاختبار رقم 2 - مكعب مرقة

لقد اخترت مكعب مرق لتقدير البروتين. هل يحتوي مكعب مرق السنجاب؟ (لا). وفي تركيبته يشار إلى الدهون النباتية ولحوم الدجاج.

ب) xantoprotein (على الحلقات العطرية) (مقطع فيديو ، الشريحة 11)

نملأ الرسم التخطيطي في دفتر الملاحظات:

بروتين + __________ = ___________ تلطيخ

بروتين + اضرب. HNO3 = أصفرتلطيخ

في حالة التعامل مع حمض النيتريك بإهمال ، تبقى بقعة صفراء من ملامسة الجلد. هذا هو تفاعل البروتين xantoprotein مع الأنسجة غلافي.

يمكن تطبيق هذه التفاعلات النوعية في الحياة. ومتى وأين ستتم مطالبتك بمقطع فيديو قصير من فيلم آلا سوريكوفا "ابحث عن امرأة" (الشريحة 12).

في أي حالات ولأي غرض يمكن تطبيقها في الحياة؟ (في صناعة الأغذية ، علم الطب الشرعي للكشف عن البروتين)

تفاعلات Biuret و xantoprotein هي تفاعلات نوعية ، تفاعلات تسمح لنا بالحكم بثقة على ما إذا كان البروتين أمامنا أم لا.

3) التحلل المائي

ما هي العملية التي تسمى التحلل المائي للبروتين؟ أدخل الكلمات المفقودة. (الشريحة 13)

التحلل المائي هو تدمير ... لبنية البروتين تحت تأثير ... ، وكذلك المحاليل المائية للأحماض أو القلويات. (أساسي ، إنزيمات)

ما هي المنتجات التي تتشكل أثناء التحلل المائي للبروتينات؟ (أحماض أمينية)

كيف يمكنك تغيير معادلة تفاعل تكوين الببتيد لتحويله إلى تفاعل تحلل مائي؟ (اكتبها بشكل عكسي)

لصياغة معادلة التفاعل للتحلل المائي لغليسيل ألانين ثنائي الببتيد ، أضف الماء. رابطة الببتيد مكسورة. ترتبط ذرة الهيدروجين ببقية المجموعة الأمينية ، ومجموعة الهيدروكسو ببقية مجموعة الكربوكسيل.

المخطط العام للتحلل المائي للبروتين موجود في كتابك المدرسي.

التحلل المائي هو أساس الهضم.

4) الاحتراق (مع تكوين ثاني أكسيد الكربون والماء والنيتروجين.)

يشم: ... .

كيف تتحقق من أن المنتج مصنوع من الصوف؟ (الصوف عبارة عن بروتين ، تحتاج إلى حرق قطعة من الخيط وتحديد النتيجة بالرائحة)

انتقل إلى التجربة المعملية حسب التعليمات. (الشريحة 14)

لقد درسنا الوظائف الكيميائية الأساسية للبروتينات.

ثالثا. التثبيت (3 دقائق)

استطلاع أمامي.

أمامك في الشريحة مجموعات من الكلمات. لخص عدة كلمات بكلمة واحدة أو مصطلح. (الشريحة 15-23)

أ) التعليم العالي ، الثانوي ، الابتدائي ، الرباعي -؟ (الهياكل)

ب) 20 ، لا يمكن الاستغناء عنه -؟ (حمض أميني)

ج) البروتينات والدهون والكربوهيدرات -؟ (المواد العضوية)

د) درجة الحرارة ، قابلة للعكس ، لا رجوع فيها -؟ (تمسخ)

د) البيبسين ، الأميليز ، التربسين -؟ (إنزيمات)

ه) النحاس (أوه) 2 ، اللون البنفسجي -؟ (تفاعل بيوريت)

رابعا. الخلاصة (دقيقة واحدة)

كلمة أخيرة من المعلم.

اليوم تعرفنا على كيمياء البروتين. لم يدرس الكيميائيون مادة واحدة طوال فترة البروتينات قبل أن يتمكنوا من كشف سر بنيتها. يلعبون دورًا مهمًا ليس فقط في جسم الإنسان ، ولكن أيضًا في الحياة. ليس من قبيل المصادفة أنه في الترجمة من اليونانية ، تسمى البروتينات البروتينات ، والتي تعني "أولاً ، رئيسي".

خامساً: الواجب المنزلي (دقيقة واحدة)

القسم 27

تحضير الرسائل حول المواضيع:

أ) استخدام تفاعلات اللون

ب) تاريخ دراسة البروتينات

ج) العوامل التي تسبب تمسخ.

الأدب

1. Artemenko A.I. عالم الكيمياء العضوية المذهل. - م: بوستارد ، 2004.

2. Gorkovenko M.Yu. تطورات الدروس في الكيمياء للمجموعات التعليمية من O.S. Gabrielyan وآخرون. الصف العاشر. م "VAKO" ، 2005.

3 - ريابوف م. مجموعة من المهام والتمارين في الكيمياء: الصف العاشر: إلى الكتاب المدرسي لـ O.S. Gabrielyan وآخرون "الكيمياء. الصف 10". - م: امتحان 2008.

4. كيمياء الصف 10. بروك. للتعليم العام المؤسسات / O.S.Gabrielyan، F.N. Maskaev، S.Y.Ponomarev، V.I.Terenin. - م: بوستارد ، 2010.

الموضوع - 50: البروتينات مثل البوليمرات الحيوية للأحماض الأمينية. هيكل مجموعة الببتيد. الوظائف البيولوجية للبروتينات.

يجب على الطالب:

يعرف:

· اسم بنية البروتينات وخصائص البروتينات ذات التركيبات المختلفة وتطبيقاتها.

تناول البروتين.

يكون قادرا على:

اشرح وجود مركبات البروتين من خلال التفاعلات النوعية.

البروتينات ، أو المواد البروتينية ، تسمى البوليمرات الطبيعية عالية الجزيئية (يختلف الوزن الجزيئي من 5-10 آلاف إلى 1 مليون أو أكثر) ، والتي تتكون جزيئاتها من بقايا الأحماض الأمينية المتصلة بواسطة رابطة أميد (ببتيد).

تسمى البروتينات أيضًا البروتينات(من "protos" اليونانية - الأول ، المهم). يختلف عدد بقايا الأحماض الأمينية في جزيء البروتين بشكل كبير ويصل أحيانًا إلى عدة آلاف. كل بروتين له تسلسل خاص به من بقايا الأحماض الأمينية.

تؤدي البروتينات مجموعة متنوعة من الوظائف البيولوجية:

محفز (إنزيمات)

تنظيمي (هرمونات)

الهيكلية (الكولاجين ، الفبروين) ، المحرك (الميوسين) ، النقل (الهيموغلوبين ، الميوغلوبين) ،

واقية (الغلوبولين المناعي ، الإنترفيرون) ،

في جزيئات البروتين ، ترتبط الأحماض الأمينية ألفا ببعضها البعض بواسطة روابط الببتيد (-CO-NH):

سلاسل البولي ببتيد التي تم إنشاؤها بهذه الطريقة أو الأقسام الفردية داخل سلسلة البولي ببتيد يمكن ، في بعض الحالات ، أن تكون مترابطة بشكل إضافي عن طريق روابط ثاني كبريتيد (-S-S-) ، كما يطلق عليها غالبًا ، جسور ثاني كبريتيد.

تلعب الروابط الأيونية (الملح) والهيدروجين دورًا مهمًا في تكوين بنية البروتينات ، بالإضافة إلى التفاعل الكارهة للماء - وهو نوع خاص من الاتصال بين المكونات الكارهة للماء لجزيئات البروتين في وسط مائي. كل هذه الروابط لها نقاط قوة مختلفة وتوفر تكوين جزيء بروتيني معقد وكبير.

على الرغم من الاختلاف في بنية ووظائف المواد البروتينية ، فإن تكوينها الأولي يتقلب قليلاً (٪ من الكتلة الجافة): الكربون - 51-53 ؛ الأكسجين - 21.5-23.5 ؛ النيتروجين - 16.8-18.4 ؛ الهيدروجين - 6.5-7.3 ؛ الكبريت - 0.3-2.5. تحتوي بعض البروتينات على كميات صغيرة من الفوسفور والسيلينيوم وعناصر أخرى.

يسمى تسلسل بقايا الأحماض الأمينية في سلسلة بولي ببتيد التركيب الأساسي للبروتين.

قد يتكون جزيء البروتين من واحد أو أكثر من سلاسل بولي ببتيد ، كل منها يحتوي على عدد مختلف من بقايا الأحماض الأمينية. بالنظر إلى عدد التوليفات الممكنة ، يمكن القول أن تنوع البروتينات لا حدود له تقريبًا ، ولكن لا توجد جميعها في الطبيعة.

العدد الإجمالي للأنواع المختلفة من البروتينات في جميع أنواع الكائنات الحية هو 1010-1012. بالنسبة للبروتينات التي يكون هيكلها خاطئًا بشكل استثنائي ، بالإضافة إلى المستوى الأساسي ، يتم تمييز المستويات الأعلى من التنظيم الهيكلي أيضًا: الهياكل الثانوية والثالثية وأحيانًا الرباعية. الهيكل الثانويمعظم البروتينات ، وإن لم يكن ذلك دائمًا في جميع أنحاء سلسلة البولي ببتيد (الشكل 38). يمكن ترتيب سلاسل البولي ببتيد مع بنية ثانوية معينة بشكل مختلف في الفضاء.

هذا الترتيب المكاني يسمى الهيكل الثالث.

في تكوين البنية الثلاثية ، بالإضافة إلى الروابط الهيدروجينية ، تلعب التفاعلات الأيونية والكارهة للماء دورًا مهمًا. وفقًا لطبيعة "عبوة" جزيء البروتين ، كروي،أو كروي و ليفيأو البروتينات الخيطية.

بالنسبة للبروتينات الكروية ، يكون التركيب الحلزوني ألفا أكثر تميزًا ، وتكون الحلزونات منحنية و "مطوية". الجزيء له شكل كروي. تذوب في الماء والمحاليل الملحية لتشكيل أنظمة غروانية. معظم البروتينات الحيوانية والنباتية والكائنات الحية الدقيقة عبارة عن بروتينات كروية.

بالنسبة للبروتينات الليفية ، يكون التركيب الخيطي أكثر تميزًا. بشكل عام لا تذوب في الماء. تؤدي البروتينات الليفية عادةً وظائف تكوين البنية. تعتمد خصائصها (القوة والقدرة على التمدد) على طريقة تعبئة سلاسل البولي ببتيد. مثال على البروتينات الليفية هي بروتينات الأنسجة العضلية (الميوسين) ، الكيراتين (النسيج القرني). في بعض الحالات ، تشكل الوحدات الفرعية البروتينية الفردية وحدات معقدة بمساعدة الروابط الهيدروجينية والتفاعلات الكهروستاتيكية والتفاعلات الأخرى.

في هذه الحالة ، يتشكل التركيب الرباعي للبروتينات.

وتجدر الإشارة مرة أخرى إلى أن الهيكل الأساسي يلعب دورًا استثنائيًا في تنظيم الهياكل البروتينية العليا.

50.2. تصنيف

هناك عدة تصنيفات للبروتينات. إنها تستند إلى خصائص مختلفة:

درجة الصعوبة (بسيطة ومعقدة) ؛

شكل الجزيئات (البروتينات الكروية والليفية) ؛

الذوبان في المذيبات الفردية (قابل للذوبان في الماء ، قابل للذوبان في المحاليل الملحية المخففة - الألبومين ، القابل للذوبان في الكحول - البرولامين ، القابل للذوبان في القلويات والأحماض المخففة - الجلوتلينات) ؛

الوظيفة المؤداة (على سبيل المثال ، تخزين البروتينات والهيكل العظمي وما إلى ذلك).

50.3. ملكيات

البروتينات هي إلكتروليتات مذبذبة. عند قيمة pH معينة للوسط (تسمى النقطة الكهروضوئية) ، يكون عدد الشحنات الموجبة والسالبة في جزيء البروتين هو نفسه. هذه واحدة من الخصائص الرئيسية للبروتين. البروتينات في هذه المرحلة متعادلة كهربائيًا ، وقابليتها للذوبان في الماء هي الأدنى. تُستخدم قدرة البروتينات على تقليل قابلية الذوبان عندما تصبح جزيئاتها متعادلة كهربائيًا لعزلها عن المحاليل ، على سبيل المثال ، في تقنية الحصول على منتجات البروتين.

50.3.1. ترطيب

تعني عملية الترطيب ارتباط الماء بالبروتينات ، بينما تظهر خصائص محبة للماء: فهي تنتفخ ، وتزداد كتلتها وحجمها. يترافق تورم البروتين مع انحلاله الجزئي. تعتمد المحبة المائية للبروتينات الفردية على بنيتها. تجذب مجموعات الأميد المحبة للماء (-CO-NH- ، رابطة الببتيد) ، والأمين (NH2) والكربوكسيل (COOH) الموجودة في التركيبة والموجودة على سطح جزيء البروتين الكبير جزيئات الماء ، وتوجهها بدقة على سطح الجزيء. يمنع غلاف الماء (الماء) المحيط بكريات البروتين التجمع والترسيب ، وبالتالي يساهم في استقرار محاليل البروتين. عند النقطة الكهروضوئية ، يكون للبروتينات أقل قدرة على ربط الماء ، ويتم تدمير غلاف الترطيب حول جزيئات البروتين ، لذلك تتحد لتشكل مجاميع كبيرة. يحدث تجمع جزيئات البروتين أيضًا عند تجفيفها ببعض المذيبات العضوية ، مثل الكحول الإيثيلي. هذا يؤدي إلى ترسيب البروتينات. عندما يتغير الرقم الهيدروجيني للوسط ، يصبح جزيء البروتين مشحونًا ، وتتغير قدرته على الترطيب.

مع انتفاخ محدود ، تشكل محاليل البروتين المركزة أنظمة معقدة تسمى الهلام.الهلام ليس سائلاً ، ومرنًا ، وله ليونة ، وقوة ميكانيكية معينة ، وهو قادر على الحفاظ على شكله. يمكن ترطيب البروتينات الكروية تمامًا عن طريق إذابتها في الماء (على سبيل المثال ، بروتينات الحليب) ، وتشكيل محاليل بتركيز منخفض. تعتبر الخصائص المحبة للماء للبروتينات ، أي قدرتها على الانتفاخ ، وتشكيل الهلام ، وتثبيت المعلقات ، والمستحلبات والرغوات ، ذات أهمية كبيرة في علم الأحياء وصناعة الأغذية. الهلام المتنقل للغاية ، والمبني أساسًا من جزيئات البروتين ، هو السيتوبلازم - محتويات الخلية شبه السائلة. هلام عالي الرطوبة - جلوتين خام معزول من عجين القمح ، يحتوي على 65٪ ماء. تعد قابلية الماء المختلفة لبروتينات الغلوتين من العلامات التي تميز جودة حبوب القمح والدقيق الذي يتم الحصول عليه منه (ما يسمى بالقمح القوي والضعيف). تلعب الألفة المائية للحبوب وبروتينات الدقيق دورًا مهمًا في تخزين الحبوب ومعالجتها ، في الخبز. العجين ، الذي يتم الحصول عليه في صناعة الخبز ، عبارة عن بروتين منتفخ في الماء ، وهو عبارة عن هلام مركز يحتوي على حبوب النشا.

50.3.2. تمسخ البروتين

أثناء التمسخ ، وتحت تأثير العوامل الخارجية (درجة الحرارة ، والعمل الميكانيكي ، وعمل العوامل الكيميائية ، وعدد من العوامل الأخرى) ، يحدث تغيير في الهياكل الثانوية والثالثية والرباعية للجزيء الضخم للبروتين ، أي هيكله المكاني الأصلي. لا يتغير التركيب الأساسي ، وبالتالي التركيب الكيميائي للبروتين. تتغير الخصائص الفيزيائية: تقل القابلية للذوبان ، والقدرة على الترطيب ، ويفقد النشاط البيولوجي. يتغير شكل جزيء البروتين ، يحدث التجميع. في الوقت نفسه ، يزداد نشاط بعض المجموعات الكيميائية ، ويتم تسهيل تأثير الإنزيمات المحللة للبروتينات ، وبالتالي ، يتم تحللها بسهولة أكبر.

في تكنولوجيا الغذاء ، يعتبر التمسخ الحراري للبروتينات ذا أهمية عملية خاصة ، حيث تعتمد درجته على درجة الحرارة ومدة التسخين والرطوبة. يجب أن نتذكر ذلك عند تطوير أساليب المعالجة الحرارية للمواد الخام الغذائية والمنتجات شبه المصنعة ، وأحيانًا المنتجات النهائية. تلعب عمليات التمسخ الحراري دورًا خاصًا في تبييض المواد الخام النباتية وتجفيف الحبوب وخبز الخبز والحصول على المعكرونة. يمكن أيضًا أن يحدث تمسخ البروتين بسبب العمل الميكانيكي (الضغط ، الاحتكاك ، الاهتزاز ، الموجات فوق الصوتية). أخيرًا ، يؤدي عمل الكواشف الكيميائية إلى تمسخ البروتينات.

(الأحماض والقلويات والكحول والأسيتون). كل هذه التقنيات تستخدم على نطاق واسع في الغذاء والتكنولوجيا الحيوية.

50.3.3. الإرغاء

تُفهم عملية الرغوة على أنها قدرة البروتينات على تكوين أنظمة غاز سائل عالية التركيز تسمى الرغوات. إن استقرار الرغوة ، التي يكون فيها البروتين عامل نفخ ، لا يعتمد فقط على طبيعتها وتركيزها ، ولكن أيضًا على درجة الحرارة. تستخدم البروتينات كعوامل رغوية على نطاق واسع في صناعة الحلويات (أعشاب من الفصيلة الخبازية ، أعشاب من الفصيلة الخبازية ، سوفليه). تحتوي بنية الرغوة على خبز ، وهذا يؤثر على خصائص طعمها.

يمكن تدمير جزيئات البروتين تحت تأثير عدد من العوامل أو التفاعل مع مواد أخرى لتشكيل منتجات جديدة. بالنسبة لصناعة الأغذية ، يمكن التمييز بين عمليتين مهمتين للغاية:

1) التحلل المائي للبروتينات تحت تأثير الإنزيمات و

2) تفاعل المجموعات الأمينية من البروتينات أو الأحماض الأمينية مع مجموعات الكاربونيل من السكريات المختزلة.

تحت تأثير البروتياز - الإنزيمات التي تحفز الانقسام المائي للبروتينات ، يتحلل الأخير إلى منتجات أبسط (عديد الببتيدات) وفي النهاية إلى أحماض أمينية. يعتمد معدل التحلل المائي للبروتين على تكوينه وبنيته الجزيئية ونشاط الإنزيم والظروف.

50.3.4. تحلل البروتين

يمكن كتابة تفاعل التحلل المائي مع تكوين الأحماض الأمينية بشكل عام على النحو التالي:

50.3.5. الإحتراق

تحترق البروتينات بتكوين النيتروجين وثاني أكسيد الكربون والماء وكذلك بعض المواد الأخرى. يصاحب الحرق رائحة مميزة للريش المحترق.

50.3.6. تفاعلات اللون

يتم استخدام التفاعلات التالية:

xantoprotein , حيث يحدث تفاعل الدورات العطرية وغير المتجانسة في جزيء البروتين مع حمض النيتريك المركز ، مصحوبًا بظهور اللون الأصفر ؛

بيوريت حيث تتفاعل المحاليل القلوية الضعيفة للبروتينات مع محلول كبريتات النحاس (II) مع تكوين مركبات معقدة بين أيونات Cu2 + و polypeptides. يكون رد الفعل مصحوبًا بظهور لون أزرق بنفسجي.

البوليمرات الحيوية. البروتينات ، تركيبها 1. 2. 3. 4. 5. 6. 7. تكوين البروتينات. هيكل البروتينات. البروتينات هي مواد بناء. بروتينات الانزيم. البروتينات التنظيمية. البروتينات هي وسيلة للحماية. البروتينات هي مصدر للطاقة.

1. تكوين البروتينات. البروتينات هي جزء أساسي من جميع الخلايا. يتضمن تكوين البوليمرات الحيوية للبروتين 20 نوعًا من المونومرات - الأحماض الأمينية. يحتوي كل حمض أميني على مجموعة أمينية (-NH 2) ومجموعة كربوكسيل حمضية (-COOH)

يحدث تكوين جزيئات البروتين الخطية نتيجة لمزيج الأحماض الأمينية مع بعضها البعض. تقترب مجموعة الكربوكسيل لأحد الأحماض الأمينية من (-COOH) المجموعة الأمينية الأخرى (-NH 2) ، وعندما ينقسم جزيء الماء ، تحدث رابطة تساهمية قوية بين بقايا الأحماض الأمينية ، تسمى الببتيد

مركب يتكون من عدد كبير من الأحماض الأمينية يسمى عديد الببتيد. البروتينات في تركيبها الكيميائي هي عديد ببتيد. تحتوي معظم البروتينات على ما متوسطه 300-500 من بقايا الأحماض الأمينية. هناك العديد من البروتينات الطبيعية القصيرة جدًا ، 3-8 أحماض أمينية طويلة ، والبوليمرات الحيوية طويلة جدًا ، أكثر من 1500 من الأحماض الأمينية.

2. بنية البروتينات. تتميز الهياكل الأولية والثانوية والثالثية والرباعية للبروتينات. يتم تحديد الهيكل الأساسي بترتيب تناوب الأحماض الأمينية في سلسلة البولي ببتيد.

يمكن تشبيه عشرين حمضًا أمينيًا مختلفًا بـ 20 حرفًا من الأبجدية الكيميائية ، والتي تشكل "كلمات" بطول 300-500 حرفًا. باستخدام 20 حرفًا ، يمكنك كتابة عدد غير محدود من هذه الكلمات الطويلة. إذا افترضنا أن استبدال أو إعادة ترتيب حرف واحد على الأقل في كلمة ما يعطيه معنى جديدًا ، فإن عدد التركيبات في الكلمة التي يبلغ طولها 500 حرف سيكون 20500. ومن المعروف أن استبدال رابط واحد من الأحماض الأمينية بآخر في جزيء بروتيني يغير خصائصه.

تحتوي كل خلية على عدة آلاف من أنواع جزيئات البروتين المختلفة ، ويتميز كل منها بتسلسل محدد بدقة من الأحماض الأمينية. إنه ترتيب تناوب الأحماض الأمينية في جزيء بروتين معين الذي يحدد خصائصه الفيزيائية والكيميائية والبيولوجية الخاصة.

التركيب الثانوي لجزيء البروتين في الخلية الحية ، العديد من جزيئات البروتين أو أقسامها الفردية عبارة عن حلزون بمسافات متساوية بين المنعطفات. بين المجموعتين N-H و C = 0 ، الموجودة على المنعطفات المجاورة ، تنشأ روابط هيدروجينية.

هيكل البروتين الثلاثي نتيجة للتفاعل بين بقايا الأحماض الأمينية المختلفة (تجذب مجموعات R من الأحماض الأمينية الموجبة والسالبة الشحنة وتجمع حتى أقسامًا متباعدة على نطاق واسع من سلسلة البروتين) ، يشكل جزيء البروتين الحلزوني ملفًا.

البنية الرباعية تتكون بعض البروتينات ، مثل الهيموجلوبين ، من عدة سلاسل تختلف في بنيتها الأولية. بدمجهما معًا ، ينتجان بروتينًا معقدًا ليس له بنية ثلاثية فحسب ، بل هيكل رباعي أيضًا.

تحت تأثير الإشعاع المؤين ، ارتفاع درجة الحرارة ، الانفعالات القوية ، القيم القصوى لـ p. H ، بالإضافة إلى عدد من المذيبات العضوية ، مثل الكحول أو الأسيتون ، تغير البروتينات حالتها الطبيعية. يسمى انتهاك البنية الطبيعية (الأصلية) للبروتين تمسخ. تمسخ لا رجعة فيه - عندما يتم تسخين البروتين السائل والشفاف لبيض الدجاج: يصبح كثيفًا وغير شفاف.

التمسخ العكسي - بعد إزالة عامل تغيير الطبيعة ، يمكن للعديد من البروتينات العودة إلى شكلها الطبيعي ، أي إعادة النضج. إن قدرة البروتينات على تغيير التركيب المكاني بشكل عكسي استجابةً لتأثير العوامل الفيزيائية أو الكيميائية تكمن وراء التهيج ، وهي الخاصية الأكثر أهمية لجميع الكائنات الحية.

3. البروتينات هي مواد بناء. بعض البكتيريا وجميع النباتات قادرة على تخليق جميع الأحماض الأمينية التي تتكون منها البروتينات ، وذلك باستخدام مواد غير عضوية: النيتروجين وثاني أكسيد الكربون في الهواء ، والهيدروجين الناتج عن انقسام الماء (بسبب الطاقة الضوئية) ، والمواد غير العضوية للتربة.

فقدت الحيوانات في عملية التطور القدرة على تصنيع عشرة أحماض أمينية معقدة بشكل خاص ، تسمى أساسية. في الخلايا ، من الأحماض الأمينية الجاهزة ، تُبنى البروتينات الخاصة بها ، والتي تتميز بكائن حي معين.

4. بروتينات الإنزيم. يتم توفير التدفق السريع للتفاعلات الأيضية (التمثيل الغذائي) من خلال المحفزات البيولوجية ، أو مسرعات التفاعل - الإنزيمات. يُعرف أكثر من ألف إنزيم مختلف. كلهم من البيض. تنقسم عملية الانقسام أو تصنيع أي مادة في الخلية ، كقاعدة عامة ، إلى عدد من العمليات الكيميائية. يتم تنفيذ كل عملية بواسطة إنزيم منفصل. تشكل مجموعة من هذه الإنزيمات نوعًا من خطوط الأنابيب البيوكيميائية. على سبيل المثال ، يتم تكسير الدهون في الجهاز الهضمي (وكذلك داخل الخلايا) بواسطة إنزيم خاص لا يعمل على السكريات (النشا والجليكوجين) أو على البروتينات. بدوره ، فإن الإنزيم الذي يكسر النشا أو الجليكوجين فقط لا يعمل على الدهون. كل جزيء إنزيم قادر على أداء عدة آلاف إلى عدة ملايين من العمليات المتطابقة في الدقيقة. خلال هذه التفاعلات ، لا يتم استهلاك الإنزيم. يتحد مع المواد المتفاعلة ، ويسرع تحولاتها ويترك التفاعل دون تغيير.

الإنزيم الذي يكسر البروتينات في بيئة حمضية كروية يتم تصنيعه في بروتين البنكرياس من اثنين أو أكثر من بقايا الأحماض الأمينية البروتين الليفي ، وهو أحد المكونات الرئيسية للألياف العضلية الانقباضية - اللييفات العضلية. وكعنصر هيكلي لنظام انقباض العضلات

5. البروتينات التنظيمية. من المعروف أن المنظمين الخاصين للعمليات الفسيولوجية - الهرمونات - يتم إنتاجها في خلايا متخصصة من الحيوانات والنباتات. جزء من هرمونات (ولكن ليس كل) من الحيوانات والبشر عبارة عن بروتينات. تؤدي الهرمونات وظيفة أساسية في الجسم من خلال التحكم في نشاط الإنزيمات. وهكذا ، ينشط الأنسولين إنزيمًا في خلايا الكبد يصنع مادة عضوية أخرى من الجلوكوز - الجليكوجين ، وعدد من الإنزيمات الأخرى.

جزء من هرمونات (ولكن ليس كل) من الحيوانات والبشر عبارة عن بروتينات. لذلك ، فإن هرمون الأنسولين البروتيني (هرمون البنكرياس) ينشط التقاط جزيئات الجلوكوز بواسطة الخلايا وتفككها أو تخزينها داخل الخلية. إذا لم يكن هناك ما يكفي من الأنسولين ، فإن الجلوكوز يتراكم في الدم بشكل زائد. الخلايا بدون مساعدة الأنسولين غير قادرة على التقاطه - إنها تتضور جوعًا. هذا هو سبب تطور مرض السكري - مرض يسببه نقص الأنسولين في الجسم.

6. البروتينات - وسائل الحماية. عندما تدخل البكتيريا أو الفيروسات إلى دم الحيوانات والبشر ، يتفاعل الجسم عن طريق إنتاج بروتينات وقائية خاصة - أجسام مضادة. لكل بروتين - مستضد غريب ، ينتج الجسم أجسامًا مضادة "مضادة للبروتينات".

ILYA ILYICH MECHNIKOV (1845-1916) - عالم أحياء روسي ، أحد مؤسسي علم الأمراض المقارن ، علم الأجنة التطوري. اكتشف ظاهرة البلعمة. ابتكر النظرية الخلوية للمناعة. الحائز على جائزة نوبل. تتمتع الأجسام المضادة بخاصية مذهلة: من بين آلاف البروتينات المختلفة ، تتعرف فقط على المستضد الخاص بها وتتفاعل معه فقط. تسمى آلية مقاومة مسببات الأمراض هذه بالمناعة. بالإضافة إلى الأجسام المضادة الذائبة في الدم ، توجد أجسام مضادة على سطح الخلايا الخاصة تتعرف على الخلايا الغريبة وتلتقطها. هذه هي المناعة الخلوية ، والتي تضمن في معظم الحالات تدمير الخلايا السرطانية الناشئة حديثًا.

للوقاية من المرض ، يتم حقن الأشخاص والحيوانات ببكتيريا أو فيروسات مضعفة أو ميتة (لقاحات) لا تسبب المرض ، ولكنها تجعل خلايا الجسم الخاصة تنتج أجسامًا مضادة ضد هذه العوامل الممرضة. بعد مرور بعض الوقت ، إذا دخلت بكتيريا أو فيروس غير مسبب للمرض إلى مثل هذا الكائن الحي ، فإنها تواجه حاجزًا وقائيًا قويًا من الأجسام المضادة.

7. البروتينات هي مصدر للطاقة. يمكن أن تعمل البروتينات كمصدر للطاقة للخلية. مع نقص الكربوهيدرات أو الدهون ، تتأكسد جزيئات الأحماض الأمينية. تُستخدم الطاقة المنبعثة في هذه العملية لدعم العمليات الحيوية للجسم.

البروتينات هي عديد ببتيدات طبيعية ذات أوزان جزيئية عالية (من 10000 إلى عشرات الملايين). إنها جزء من جميع الكائنات الحية وتؤدي مجموعة متنوعة من الوظائف البيولوجية.

هناك أربعة مستويات في هيكل سلسلة البولي ببتيد. الهيكل الأساسي للبروتين هو التسلسل المحدد للأحماض الأمينية في سلسلة البولي ببتيد.

تتمثل الخطوة الرئيسية في تحديد بنية البروتين في فك تشفير تسلسل الأحماض الأمينية في الهيكل الأساسي. للقيام بذلك ، يتم أولاً تقسيم البروتين إلى سلاسل متعددة الببتيد (إذا كان هناك العديد منها) ، ثم يتم تحليل تركيبة الأحماض الأمينية للسلاسل عن طريق الانقسام المتسلسل للأحماض الأمينية. هذا إجراء يستغرق وقتًا طويلاً للغاية ، لذلك تم إنشاء الهيكل الأساسي بشكل موثوق فقط للبروتينات البسيطة إلى حد ما.

كان البروتين الأول الذي تم فك شفرة هيكله الأساسي هو هرمون الأنسولين (1955). إنه بروتين بسيط يتكون من سلسلتين من عديد الببتيد (سلسلة تحتوي على 21 من بقايا الأحماض الأمينية ، والبقايا 30 الأخرى) متصلة بواسطة جسرين ثنائي كبريتيد. استغرق الأمر من عالم الكيمياء الحيوية الإنجليزي F. Sanger 10 سنوات لتأسيس هيكلها.

تم إثبات الإمكانية الأساسية لتخليق البروتين بمثال من هرمونين - فاسوبريسين وأوكسيتوسين. بعد ذلك ، تم تصنيع بروتينات أكثر تعقيدًا - الأنسولين وريبونوكلياز (124 من بقايا الأحماض الأمينية).

في الوقت الحاضر ، لا يتم الإنتاج الاصطناعي للبروتينات بمساعدة المواد الكيميائية ، ولكن بمساعدة التركيب الميكروبيولوجي ، باستخدام الكائنات الحية الدقيقة.

في الحياة البرية ، يحدث تخليق البروتين بسرعة كبيرة ، في بضع ثوانٍ فقط. الخلايا الحية هي "مصانع" منظمة تنظيماً جيداً يتم فيها إنشاء نظام لتزويد المواد الخام (الأحماض الأمينية) وتكنولوجيا التجميع بوضوح. توجد معلومات حول التركيب الأساسي لجميع بروتينات الجسم في الحمض النووي الريبي منقوص الأكسجين (DNA).

الخصائص الفيزيائيةالبروتينات متنوعة للغاية ويتم تحديدها من خلال هيكلها. وفقًا لخصائصها الفيزيائية ، تنقسم البروتينات إلى فئتين: كرويتذوب البروتينات في الماء أو تشكل محاليل غروانية ، ليفيالبروتينات غير قابلة للذوبان في الماء.

الخواص الكيميائية. 1 . يسمى تدمير البنية الثانوية والثالثية للبروتين مع الحفاظ على الهيكل الأساسي تمسخ. يحدث عند تسخينه ، وتغيير حموضة الوسط ، وعمل الإشعاع. مثال على التمسخ هو تخثر بياض البيض عند سلق البيض. يحدث التمسخ تفريغو لا رجعة فيه.

يمكن أن يحدث التمسخ الذي لا رجعة فيه عن طريق تكوين مواد غير قابلة للذوبان عندما تعمل أملاح المعادن الثقيلة - الرصاص أو الزئبق - على البروتينات.

2 . التحلل المائي للبروتينات هو تدمير لا رجعة فيه للبنية الأولية في محلول حمضي أو قلوي مع تكوين الأحماض الأمينية. عند تحليل منتجات التحلل المائي ، من الممكن تحديد التركيب الكمي للبروتينات.

3 . العديد من التفاعلات النوعية معروفة للبروتينات. تعطي جميع المركبات التي تحتوي على رابطة الببتيد لونًا بنفسجيًا عند تعريضها لأملاح النحاس (II) في محلول قلوي. يسمى هذا التفاعل بيوريت. تعطي البروتينات التي تحتوي على بقايا الأحماض الأمينية العطرية (فينيل ألانين ، التيروزين) لونًا أصفر عند تعرضها لحمض النيتريك المركز ( تفاعل البروتين xantoprotein).

الأهمية البيولوجيةالبروتين مرتفع للغاية.

1 . على الإطلاق ، فإن جميع التفاعلات الكيميائية في الجسم تتم في وجود محفزات - إنزيمات. جميع الإنزيمات المعروفة عبارة عن جزيئات بروتينية.

2 . تؤدي بعض البروتينات وظائف النقل وتحمل الجزيئات أو الأيونات إلى مواقع التوليف أو التراكم. على سبيل المثال ، ينقل بروتين الهيموجلوبين الموجود في الدم الأكسجين إلى الأنسجة ، ويخزن بروتين الميوغلوبين الأكسجين في العضلات.

3 . البروتينات هي اللبنات الأساسية للخلايا. من هذه ، يتم بناء الأنسجة الداعمة والعضلية والغشائية.

4 . تلعب البروتينات دورًا مهمًا في جهاز المناعة في الجسم.
هناك بروتينات محددة (أجسام مضادة) قادرة على التعرف على الأجسام الغريبة وربطها - الفيروسات والبكتيريا والخلايا الغريبة.

5 . تدرك بروتينات المستقبل وتنقل الإشارات من الخلايا المجاورة أو من البيئة. على سبيل المثال ، يتم إدراك تأثير الضوء على شبكية العين بواسطة مستقبلات الضوء رودوبسين.

من قائمة وظائف البروتين أعلاه ، يتضح أن البروتينات ضرورية لأي كائن حي ، وبالتالي فهي أهم مكون في الغذاء. في عملية الهضم ، يتم تحلل البروتينات إلى أحماض أمينية ، والتي تعمل كمواد خام لتخليق البروتينات اللازمة لهذا الكائن الحي. هناك أحماض أمينية لا يستطيع الجسم تصنيعها بنفسه ويكتسبها فقط بالطعام. تسمى هذه الأحماض الأمينية أساسية. التربتوفان ، الليوسين ، الآيزولوسين ، الفالين ، الثريونين ، اللايسين ، الميثيونين والفينيل ألانين لا غنى عنها للبشر.