A szerves vegyületek nagy része biológiai polimerek ( görög poly sok  meros rész). Ezek közé tartoznak a fehérjék, a nukleinsavak és a poliszacharidok (szénhidrátok).

A növényi sejtekben a szénhidrátok dominálnak, míg az állati sejtekben a fehérjék nagyobb mennyiségben vannak jelen.

A fehérjék, vagy fehérjék ( a görög protos az első, legfontosabb) szerkezete egy hosszú láncra hasonlít, amelynek minden láncszeme egy bizonyos aminosav. Minden élőlény összekapcsolódik a táplálkozási folyamatokkal. A fehérjék szerkezeti különbségei ellenére minden élőlény 20 egyforma aminosavat használ fel szintéziséhez, ezek közül 8-at az emberi szervezet nem képes szintetizálni, táplálékkal kell ellátni - ezeket esszenciálisnak nevezik. Egyes fehérjék (tejkazein, izommiozin) az összes aminosavat tartalmazzák, míg mások (a haltejben) kevesebb mint a felét.

Egy kis, 250 aminosavból álló fehérjéhez, amelyek mindegyike 20 aminosavból áll, 20 250 (körülbelül 10 325) molekula lehetséges! Ez óriási mennyiség: az Univerzum látható részén (több mint 13 milliárd fényév) „csak” 1080 elektron. Meglepő módon az aminosavak nagyon sokféle lehetséges kombinációjából az élethez szükséges funkcionális fehérjék képződnek.

A fehérjék relatív molekulatömege eléri a tízezreket; inzulin - 5700, hemoglobin - 65 000. Ezeket az óriási vegyületeket, amelyek átlagosan 300-500 aminosavat (több ezer atomot) tartalmaznak, makromolekuláknak nevezik.

Az aminosavak amfoterek: savas és bázikus tulajdonságokat is képesek felmutatni. Minden aminosav a csak rá specifikus R gyökön kívül tartalmaz egy COOH sav (karbonil) csoportot és egy NH2 aminocsoportot, ami bázikus tulajdonságokat ad (ezek a csoportok savas és bázikus aminosavaiban egynél több található) . Az enzimek hatására az egyik aminosav karbonilcsoportja kölcsönhatásba léphet egy másik aminosav aminocsoportjával, így úgynevezett α-peptid kötés jön létre, ezért a fehérjéket polipeptideknek is nevezik.

Mesterséges körülmények között a sejten kívül, enzimek részvétele nélkül, az aminosav atomok különböző csoportjai között létrejövő különféle kémiai kötések között csak kis számú kötés válhat α-peptidnek. Az ilyen vegyületeknek nincs biológiai aktivitásuk, és nem fehérjék.

A fehérjében lévő aminosavak sorrendjét elsődleges szerkezetnek nevezzük. Megnyúlt lánc formájában a fehérje nem képes ellátni meghatározott funkcióit. A fehérjében egymást követő aminosavak vagy spirális szerkezeteket (-hélixeket) vagy redőket (ún. -struktúrákat, amelyek összehajtogatott harmonikalapokká állnak össze) alkotnak. A polipeptidlánc ilyen térbeli szerveződését (fektetését) másodlagos szerkezetnek nevezzük. De még ez az összetett forma sem elég ahhoz, hogy a fehérjék minden funkciójukat elláthassák.

A legtöbb fehérjében a másodlagos szerkezeti elemek (-hélixek, -struktúrák és rendezetlen régiók) emellett egymásra halmozódnak, hogy harmadlagos szerkezetet alkossanak. A gömb alakú (lat. globulus ball) fehérjék egy golyóba (vagy gömbölyűbe) vannak csomagolva. Minden fehérje saját jellegzetes gömbölyűt alkot, saját fordulatokkal. 100-200 nanométeres (1 nm = 10-9 m) átlagos fehérjelánchosszúságnál a gömböcske átmérője mindössze 5-7 nm. A fibrilláris (lat. fibrilláris szál) fehérjék harmadlagos szerkezete szálakból vagy rétegekből (fehérjék, kollagének, keratinok) kötegeket alkot.

A sajátos tulajdonságaik elsajátítása érdekében egyes fehérjék magasabb rendű struktúrákat alkotnak. A kvaterner szerkezetben több gömböcske (vagy fibrillum) van sorba kapcsolva. Tehát a hemoglobin fehérje négy globuláris alegységből áll (mindegyik vasionnal rendelkező hemcsoportot hordoz).

A megfelelő térszerkezet kialakulása a fehérjelánc szintetizálásával (az aminosavak egymás utáni hozzáadásával) történik, a fehérje-összeállítás minden szakaszában betartják a minimális potenciális energia szabályát: a hidrofób régiók befelé bújnak, a hidrofilek pedig kifelé szorulnak; a különböző előjelű töltések a lehető legközelebb vannak (például NH3+ és COO–). Ha bármilyen okból megsértik ezeket a hajtogatási szabályokat, akkor a fehérje inaktív, vagy akár veszélyes is a szervezetre. A fertőző prionfehérjék csak másodlagos és harmadlagos szerkezetükben különböznek normál izoformáiktól, de emberekben és emlősökben gyógyíthatatlan központi idegrendszeri megbetegedéseket ("bolondmarha-kórt") okoznak.

1. Milyen molekulákat nevezünk biopolimereknek?
2. Minden szükséges aminosavat szintetizál a szervezetünk?
3. Hogyan kötődnek az aminosavak polipeptiddé?
4. Mit nevezünk egy fehérje elsődleges, másodlagos, harmadlagos és kvaterner szerkezetének? Mi a funkciója ezeknek a szerkezeteknek?

© Minden jog fenntartva

Vissza előre

Figyelem! A dia előnézete csak tájékoztató jellegű, és nem feltétlenül képviseli a bemutató teljes terjedelmét. Ha érdekli ez a munka, töltse le a teljes verziót.

Az óra célja: bővíteni, elmélyíteni a tanulók tudását a sejt legfontosabb szerves anyagairól - fehérjékről.

Az óra céljai:

• Nevelési: összefoglalni a tanulók ismereteit a fehérjék biológiai funkcióiról, szerkezetéről, szerkezetéről, megismertetni a tanulókkal a fehérjék kémiai funkcióit, feltárni a kémiai ismeretek és a mindennapi emberi élet kapcsolatát, ellenőrizni a tanult alapkészségek asszimilációs fokát. és a korábbi órákon, valamint biológia órákon formálódott.
• Nevelési: a tudományos világkép kialakításának folytatása, a beszédkultúra ápolása.
• Nevelési: a tárgy iránti kognitív érdeklődés fejlesztése, például figyelem, logikus gondolkodás, műveltség; a tankönyvvel végzett önálló munka készsége, az információelemzés képessége, az anyagok összetétele, szerkezete, funkciója és felhasználása közötti ok-okozati összefüggések megállapítása; az elméleti ismereteket a gyakorlatban alkalmazni; aminosavakból peptidek képzésére vonatkozó egyenletek összeállításának ismerete; vegyi anyagokkal való munkavégzés készségei; folytatni a tanulók kémiai beszédének fejlesztését, olyan fogalmak, mint a polimer, alfa-aminosav, denaturáció, polikondenzációs reakció, bővíteni a tanulók látókörét további információforrások bevonásával, tovább formálni az ismeretek felhasználási készségeit, képességeit, ill. készségek új helyzetekben.

Az óra típusa: kombinált

Felszerelés:

• tojásfehérje-oldat, réz(II)-szulfát oldatok, cink-klorid, nátrium-hidroxid, etil-alkohol, 1-es számú kémcsövek - tojásfehérje, húsleves, tej, 2-es számú - húsleves kocka, rézhuzal, gyapjúszál, spirituszlámpa , gyufa; didaktikai anyagok (séma "A test kémiai összetétele", "Az alfa-aminosavak általános képlete", az alanin, a szerin szerkezeti képlete), feladatkártyák, számítógép, TV.
• Diákasztalokon: kémcsövek anyagokkal (1. sz. - tojásfehérje, húsleves, tej, 2. sz. - erőleves kocka), rézdrót, gyapjúszál, szellemlámpa, gyufa; feladatokat.
• A táblán: „A test kémiai összetétele”, „Az alfa-aminosavak általános képlete”, az alanin, a szerin szerkezeti képlete.

Az óra szerkezete

I. Szervezési mozzanat

II. Új anyagok tanulása

III. Lehorgonyzás

IV. Következtetés

V. Házi feladat

Az órák alatt

I. Szervezési pillanat (1 perc)

Tanári üdvözlet. Az osztály órára való felkészültségének ellenőrzése. Az osztály pszichológiai hangulata. A távollévők megjelölése.

II. Új anyagok tanulása (40 perc)

1. Bevezetés az óra témájába.

A tanár bevezető beszéde beszélgetési elemekkel. A táblán lévő diagram kitöltése.

A szervezet számos anyagból áll. Osztályozzuk őket. Itt található a különféle anyagok listája: víz, fehérjék, szénhidrátok, ásványi sók, zsírok, nukleinsavak. Oszd csoportokra, és adj nevet a csoportoknak.

A séma kitöltése. (tanuló a táblánál)

Nyissa meg a tankönyv 27. bekezdését, 227. o. ábra. 36, amely az emberi test kémiai összetételét mutatja be. Melyik anyag van több a szervezetben? (víz - 65%).

A szervezetet alkotó szerves anyagok közül melyik anyag több? (fehérjék)

Tehát az élő szervezet alapja a fehérjék. A mai órán a fehérjéket, azok összetételét és szerkezetét nézzük meg, megismerkedünk a fehérjék kémiai funkcióival. Ehhez szükségünk lesz a biológia tanfolyam ismereteire, valamint az Ön élettapasztalatára.

Tanóránk témája: „A fehérjék mint biopolimerek. A fehérjék kémiai funkciói”. ( dia 1, Az óra dátumának és témájának beírása füzetbe)

2. A fehérjék biológiai funkciói.

Beszélgetés, feladatok megoldása füzetben.

Tekintsük a fehérjék biológiai funkcióit. Írd be az alábbi feladatot! Vegye ki a munkalapot. (1. melléklet)

1. számú feladat. (2. dia)

Felsoroljuk a fehérjéket és funkcióikat. Párosítsa a függvényt a fehérjével a nyilak segítségével. 1 perc a feladat elvégzésére. Legyen óvatos a feladat végrehajtása közben.

• Enzimek – ... (katalitikus)
• Miozin - ... (motor)
• Hemoglobin - ... (szállítás)
• Kollagén, keratin - ... (strukturális)
• Inzulin - ... (szabályozási)
• Albumin -... (tartalék)
• Trombin - ... (védő)
• Glikogén - ...----------------

A glikogén egy extra anyag ebben a listában, mivel nem fehérje. Ez egy szénhidrát.

És most van egy kérdése Irina Arkagyevna biológia tanártól (3. dia):

A tudományban a következő tény ismeretes: egy szerelmes kémiahallgató úgy döntött, hogy eredeti módon használja fel azt az információt, hogy szervezetünkben van vas. Elhatározta, hogy a vérében található vasból gyűrűt készít a szív hölgyének. Kis adagokban vért, kémiai úton vasat bocsátott ki. De a fémbányászat ilyen romantikus módja tragikusan végződött: vérszegénységben halt meg. Hiszen nem tudta, hogy a vérünk körülbelül 3-4 gramm vasat tartalmaz. Milyen fehérje tartalmaz vasat, és mi a jelentősége a szervezet számára? (a vas a hemoglobin fehérje része, amely részt vesz az oxigén szállításában).

Nézze meg, milyen sokrétűek a fehérjék funkciói. Minden életfolyamat a fehérjékhez kapcsolódik. A fehérjéknek köszönhetően a szervezet képessé vált a mozgásra, a táplálékfelvételre, a növekedésre, a szaporodásra és a külső hatásokra való reagálásra.

Emlékeztünk tehát a fehérjék néhány biológiai funkciójára. Térjünk át a következő kérdésre: a fehérje mint kémiai anyag.

3. A fehérjék összetétele és szerkezete.

Beszélgetés magyarázati elemekkel, gyakorlatokkal.

Vegye figyelembe a fehérjék összetételét és szerkezetét.

Adja meg a fehérjék meghatározását a javasolt szavakból! (4. dia):

Fehérje, alfa-aminosav, biopolimer, monomer. (A fehérje egy biopolimer, amelynek monomerje egy alfa-aminosav).

Melyek a fehérjéket alkotó kémiai elemek? (Szén, hidrogén, oxigén, nitrogén, valamint kén, foszfor és mások).

Írja fel a táblára az alfa-aminosavak képletét a javasolt részekből:

C, NH2, H, COOH, R.

(R-CHNH2-COOH) (tanuló a táblánál)

Milyen funkciós csoportok vannak egy aminosavban? (aminocsoport, karboxilcsoport)

Milyen tulajdonságai vannak egy aminosavnak? (amfoter)

Miért amfoter vegyület az aminosav? (az aminocsoport a bázikus tulajdonságokat, a karboxicsoport a savas tulajdonságokat határozza meg)

Hány aminosav alkotja a fehérjéket? (húsz)

Milyen reakciók termelik a fehérjéket? (polikondenzáció)

Mi a polikondenzációs reakció? (ez az a reakció, amely egy polimer képződését eredményezi, a melléktermék eltávolításával)

Tedd a következőket a táblán és a füzetedben:

2. feladat (tanuló a táblánál):

Írjon fel egyenletet a dipeptid keletkezésére glicinből, szerinből! Jelölje meg a benne lévő peptidkötéseket.

A kapott régió az inzulinfehérje dipeptid régiója. A fehérjék polimer láncai több tízezer, millió vagy több aminosavból állnak. Íme néhány fehérje képlete (5. dia):

• C 254 H 377 O ​​75 N 65 S 6 inzulin
• C 3032 H 4876 O 872 N 780 S 6 Fe 4 - hemoglobin
• C 1864 H 3021 O 576 N 468 S 21 - laktoglobulin (tejfehérje)

Szerinted mekkora a fehérjék molekulatömege? (Nagyon nagy). Például az inzulin molekulatömege M r 5727, a hemoglobin 66184, a laktoglobulin (tejfehérje) 39112.

A fehérjelánc olyan hosszú, hogy struktúrákba van csomagolva, hogy jobban elláthassa funkcióit.

Tekintsük a fehérjék szerkezetét.

Milyen fehérjék szerkezetét ismeri? (elsődleges, másodlagos, harmadlagos, negyedleges)

Modellezzük a fehérje szerkezetét az asztalon fekvő drótból. Vidd őt.

Milyen fehérjeszerkezethez hasonlítható? (elsődleges)

Mi a fehérje elsődleges szerkezete? (aminosavak váltakozása a polipeptidláncban)

Tekerje a vezetéket a fogantyú köré. Milyen fehérjeszerkezethez hasonlítható a létrejövő hélix? (másodlagos)

Mi változott a molekulában? (a méret csökkent, a forma megváltozott)

Csinálj csomót ebből a spirálból. Milyen a fehérje szerkezete? (harmadlagos)

Mi az a harmadlagos struktúra? (gömböcske)

Egymás felé fordulni, egyesíteni két gömböcskét? Mi a fehérje szerkezete? (negyedidőszak)

A kártyáról a következő feladatot hajtjuk végre.

A kártya fehérjeszerkezetek rajzait mutatja. A számok alatt a struktúrákat meghatározó hivatkozások típusai láthatók. Határozza meg a fehérje szerkezetét és a kötések típusát! Írja alá a megfelelő számot a kép alatt.

Ellenőrizzük a feladat helyességét. (6. dia)

Melyik szerkezet a legerősebb? (elsődleges)

4. A fehérjék kémiai tulajdonságai.

A tanár magyarázata beszélgetési elemekkel. Bemutató és laboratóriumi kísérletek végzése. Írás táblára és füzetbe

Kezdjük el tanulmányozni a fehérjék szerkezetével kapcsolatos tulajdonságait. Figyelem a képernyőre: Tatyana Leonidovna technológiai tanár kérdése (7. dia):

Bármely háziasszony tudja, hogy ha egy finom húslevest kell főzni 1 fogásra, akkor a húst hideg vízbe teszik, és amikor a 2 fogásos ízletes hús forró. Van ennek kémiai jelentése?

A fehérjék milyen tulajdonságáról beszélünk? (a denaturációról)

1) Denaturáció (hő, vegyszerek stb. hatására)

Mi a denaturáció? (a fehérjemolekula szerkezetének elvesztésének folyamata külső tényezők megváltozása esetén).

a) a hőmérséklet emelkedése

Mi okozza a denaturációt a hús főzésekor? (fűtés, hőmérséklet emelkedés)

Tehát megvizsgáltuk a fehérjék összetételét és szerkezetét. Térjünk át a következő kérdésre.

Válaszoljunk Tatyana Leonidovna kérdésére.

Miért tesznek húst hideg vízbe az ízletes húslevesért, és miért tesznek forró vízbe az ízletes húsért? (Ha hideg vízbe teszed a húst, az oldódó fehérjék vízbe kerülnek és ott denaturálódnak. A húsleves finom lesz. Ha forró vízbe teszed, a fehérjék azonnal denaturálódnak a húsban, így a hús finom lesz)

– A hőmérsékleten kívül milyen tényezők okozzák a denaturációt? (hőmérsékletváltozás, sugárzás, nehézfémek, savak, szerves anyagok hatása, kiszáradás és egyéb hatások)

b) nehézfémek sóinak hatása (dem.kísérlet)

veszek egy tojásfehérje oldatot. Az egyik pohárba cink-kloridot, a másodikba réz(II)-szulfátot adok.

Mit figyelünk meg ebben? (fehérje hajtogatás)

A fehérjék megkötik a nehézfém-ionokat és semlegesítik azokat. Nehézfémmérgezés esetén az áldozat ellenszerként tejet kap.

c) szerves anyagok hatása (dem. tapasztalat)

A tojásfehérje oldathoz etil-alkoholt adok. Figyeljük meg a fehérjék kicsapódását.

Milyen fehérjeszerkezetek pusztulnak el a denaturáció során? (másodlagos, harmadlagos, negyedidőszak az elsődleges megőrzésével). A biológiai aktivitás elvesztése. A fehérje elérhetővé válik az emésztőenzimek működése számára.

Mi a denaturáció? (visszafordítható és visszafordíthatatlan). Ez a denaturáció visszafordíthatatlan. Helyreállhat a fehérje szerkezete? Megfordíthatjuk a denaturációs folyamatot? (Igen). A renaturáció egy fehérje szerkezetének helyreállítási folyamata.

A következő kémiai tulajdonságok segítenek azonosítani a fehérjéket az oldatokban.

2) Színreakciók

a) biuret (a peptidkötésen)

Ez egy univerzális reakció a fehérjék meghatározására. Nézzünk egy videós élményt . (8. dia)

Töltse ki a táblázatot a füzetébe.

Fehérje + ______________ = ____________ festés

fehérje + ( lúg + CuSO 4)= lila festés

A kémcsövekben lévő ismeretlen anyagokat biuret reakcióval vizsgáljuk. Folytassa a laboratóriumi kísérletet az utasítások szerint. (9. dia)

Melyik kémcsőben van a fehérje? Nézze meg, milyen anyagok voltak a kémcsövekben (10. dia):

• 1. számú kémcső - tej
• 2. számú kémcső - erőleves kocka

• 1. számú kémcső - húsleves
• 2. számú kémcső - erőleves kocka

• 1. számú kémcső - tojásfehérje
• 2. számú kémcső - erőleves kocka

Fehérjemeghatározáshoz erőleves kockát választottam. Tartalmaz egy mókusleves kocka? (Nem). És összetételében a növényi zsírok és a csirkehús szerepelnek.

b) xantoprotein (aromás gyűrűkön) (videoklip, dia 11)

A füzetbe kitöltjük a diagramot:

Fehérje +__________= ___________ festés

fehérje + konc. HNO3 = sárga festés

A salétromsav gondatlan kezelése esetén a bőrrel való érintkezéstől sárga folt marad. Ez egy xantoprotein reakció az integumentáris szövetekkel.

Ezeket a minőségi reakciókat az életben is alkalmazni lehet. És mikor és hol fog tudni egy rövid videoklipp Alla Surikova „Keress egy nőt” című filmjéből. (12. dia).

Milyen esetekben és milyen céllal alkalmazhatók az életben? (Az élelmiszeriparban, igazságügyi tudomány a fehérje kimutatására)

A biuret és a xantoprotein reakciók kvalitatív reakciók, olyan reakciók, amelyek lehetővé teszik számunkra, hogy magabiztosan ítéljük meg, hogy a fehérje előttünk van-e vagy sem.

3) Hidrolízis

Milyen folyamatot nevezünk fehérjehidrolízisnek? Helyezze be a hiányzó szavakat. (13. dia)

A hidrolízis a fehérje szerkezetének ... megsemmisülése ..., valamint savak vagy lúgok vizes oldatainak hatására. (elsődleges, enzimek)

Milyen termékek keletkeznek a fehérjék hidrolízise során? (aminosavak)

Hogyan változtathatja meg a peptidképződési reakció egyenletét, hogy hidrolízis reakcióvá változzon? (Írja visszafelé)

A glicilalanin-dipeptid hidrolízisének reakcióegyenletének megfogalmazásához adjunk hozzá vizet. A peptidkötés megszakad. A hidrogénatom az aminocsoport többi részéhez, a hidroxocsoport a karboxilcsoport többi részéhez kapcsolódik.

A fehérjehidrolízis általános sémája megtalálható a tankönyvében.

A hidrolízis az emésztés alapja.

4) Égés (szén-dioxid, víz, nitrogén képződésével.)

Illat: ....

Hogyan ellenőrizhető, hogy egy termék gyapjúból készült? (A gyapjú fehérje, égetni kell egy darab cérnát, és szag alapján kell meghatározni az eredményt)

Folytassa a laboratóriumi kísérletet az utasítások szerint. (14. dia)

Megvizsgáltuk a fehérjék alapvető kémiai funkcióit.

III. Rögzítés (3 perc)

első szavazás.

Ön előtt a dián szavak csoportjai vannak. Foglaljon össze több szót 1 szóval vagy kifejezéssel. (15-23. dia)

A) harmadlagos, másodlagos, elsődleges, kvaterner -? (szerkezetek)

B) 20, pótolhatatlan -? (aminosav)

C) fehérjék, zsírok, szénhidrátok -? (szerves anyag)

D) hőmérséklet, reverzibilis, irreverzibilis -? (denaturáció)

D) pepszin, amiláz, tripszin -? (enzimek)

E) Cu(OH) 2, lila szín - ? (biuret reakció)

IV. Következtetés (1 perc)

Utolsó szó a tanártól.

Ma a fehérje kémiájával ismerkedtünk meg. A vegyészek egyetlen anyagot sem vizsgáltak olyan sokáig, mint a fehérjéket, mielőtt sikerült megfejteni szerkezetük titkát. Nemcsak az emberi szervezetben, hanem az életben is fontos szerepet játszanak. Nem véletlen, hogy görög nyelvről lefordítva a fehérjéket proteineknek nevezik, ami azt jelenti, hogy „első, fő”.

V. Házi feladat (1 perc)

27. szakasz

Üzenetek készítése a következő témákban:

A) színreakciók alkalmazása

B) a fehérjék tanulmányozásának története

C) denaturációt okozó tényezők.

Irodalom

1. Artemenko A.I. A szerves kémia csodálatos világa. - M.: Túzok, 2004.

2. Gorkovenko M.Yu. Kémiai órafejlesztések O.S. Gabrielyan és mások oktatási sorozataihoz. 10. osztály. M. "VAKO", 2005.

3. Ryabov M.A. Feladatok és gyakorlatok gyűjtemény kémiából: 10. osztály: O.S. Gabrielyan és mások „Kémia. 10. fokozat". - M.: Vizsga, 2008.

4. Kémia 10. évfolyam. Proc. általános műveltségre intézmények / O.S.Gabrielyan, F.N.Maskaev, S.Yu.Ponomarev, V.I.Terenin. – M.: Túzok, 2010.

Téma - 50: Fehérjék, mint aminosavak biopolimerei. A peptidcsoport felépítése. A fehérjék biológiai funkciói.

A tanulónak:

Tudni:

· A fehérjék szerkezetének megnevezése, a különböző szerkezetű fehérjék tulajdonságai és alkalmazása.

A fehérje beadása.

Képesnek lenni:

Magyarázza meg a fehérjevegyületek jelenlétét kvalitatív reakciókkal!

fehérjék , vagy fehérjeanyagokat nevezzük nagy molekulatömegű (5-10 ezer és 1 millió vagy több közötti molekulatömegű) természetes polimereknek, amelyek molekulái amid (peptid) kötéssel összekötött aminosavmaradékokból épülnek fel.

A fehérjéket más néven fehérjék(a görög "protos" szóból - az első, fontos). Az aminosavak száma egy fehérjemolekulában nagyon változó, és néha eléri a több ezret is. Minden fehérjének megvan a saját, inherens aminosav-szekvenciája.

A fehérjék számos biológiai funkciót látnak el:

Katalitikus (enzimek)

Szabályozó (hormonok)

Strukturális (kollagén, fibroin), motoros (miozin), transzport (hemoglobin, mioglobin),

védő (immunglobulinok, interferon),

A fehérjemolekulákban az α-aminosavakat peptid (-CO-NH) kötések kapcsolják egymáshoz:

Az így felépített polipeptid láncok vagy a polipeptid láncon belüli egyes szakaszok egyes esetekben ezenkívül diszulfid (-S-S-) kötésekkel is összekapcsolhatók, ahogyan ezeket gyakran diszulfid hidaknak nevezik.

A fehérjék szerkezetének kialakításában fontos szerepet játszanak az ionos (só) és hidrogénkötések, valamint a hidrofób kölcsönhatás - egy speciális típusú érintkezés a fehérjemolekulák hidrofób komponensei között vizes közegben. Mindezek a kötések különböző erősségűek, és komplex, nagy fehérjemolekulát képeznek.

A fehérjeanyagok szerkezetének és funkcióinak különbsége ellenére elemi összetételük enyhén ingadozik (a száraz tömeg %-ában): szén - 51-53; oxigén - 21,5-23,5; nitrogén - 16,8-18,4; hidrogén - 6,5-7,3; kén - 0,3-2,5. Egyes fehérjék kis mennyiségű foszfort, szelént és más elemeket tartalmaznak.

A polipeptidláncban lévő aminosavak sorrendjét ún a fehérje elsődleges szerkezete.

Egy fehérjemolekula egy vagy több polipeptidláncból állhat, amelyek mindegyike különböző számú aminosav-maradékot tartalmaz. A lehetséges kombinációik számát tekintve elmondható, hogy a fehérjék változatossága szinte határtalan, de nem mindegyik létezik a természetben.

A különböző típusú fehérjék teljes száma minden élő szervezetben 1010-1012. A kivételesen hamis szerkezetű fehérjéknél az elsődlegesen kívül a szerkezeti szerveződés magasabb szintjeit is megkülönböztetjük: másodlagos, harmadlagos, esetenként kvaterner struktúrákat. másodlagos szerkezet rendelkezik a legtöbb fehérjével, bár nem mindig az egész polipeptidláncban (38. ábra). A bizonyos másodlagos szerkezetű polipeptidláncok térben eltérően is elrendezhetők.

Ezt a térbeli elrendezést ún harmadlagos szerkezet.

A tercier szerkezet kialakításában a hidrogénkötések mellett az ionos és hidrofób kölcsönhatások is fontos szerepet játszanak. A fehérjemolekula "csomagolásának" természetétől függően gömb alakú, vagy gömb alakú, és rostos, vagy fonalas, fehérjék.

A globuláris fehérjékre jellemzőbb az α - helikális szerkezet, a hélixek görbültek, „hajtogatottak”. A makromolekula gömb alakú. Vízben és sóoldatban oldva kolloid rendszereket képeznek. A legtöbb állati, növényi és mikroorganizmus fehérje globuláris fehérje.

A fibrilláris fehérjékre jellemzőbb a fonalas szerkezet. Általában nem oldódnak vízben. A fibrilláris fehérjék általában szerkezetformáló funkciókat látnak el. Tulajdonságaik (erősségük, nyújthatóságuk) a polipeptidláncok pakolási módjától függenek. A fibrilláris fehérjékre példa az izomszövet fehérje (miozin), a keratin (szarvas szövet). Bizonyos esetekben az egyes fehérje alegységek hidrogénkötések, elektrosztatikus és egyéb kölcsönhatások segítségével komplexeket alkotnak.

Ebben az esetben kialakul fehérjék kvaterner szerkezete.

Még egyszer meg kell jegyezni, hogy a primer szerkezet kivételes szerepet játszik a magasabb fehérjestruktúrák szerveződésében.

50.2. Osztályozás

A fehérjéknek több osztályozása létezik. Különböző tulajdonságokon alapulnak:

Nehézségi fok (egyszerű és összetett);

A molekulák alakja (globuláris és fibrilláris fehérjék);

Oldhatóság egyedi oldószerekben (vízben oldódik, oldódik híg sóoldatban - albuminok, alkoholban oldódó - prolaminok, oldódik híg lúgokban és savakban - glutelin);

Elvégzett funkció (például tároló fehérjék, csontváz stb.).

50.3. Tulajdonságok

A fehérjék amfoter elektrolitok. A közeg bizonyos pH-értékénél (ezt nevezik izoelektromos pontnak) a fehérjemolekulában a pozitív és negatív töltések száma azonos. Ez a fehérje egyik fő tulajdonsága. A fehérjék ezen a ponton elektromosan semlegesek, és vízben való oldhatóságuk a legalacsonyabb. A fehérjék azon képességét, hogy csökkentik az oldhatóságot, amikor molekuláik elektromosan semlegessé válnak, az oldatokból való izolálására használják, például a fehérjetermékek előállításának technológiájában.

50.3.1. Hidratáció

A hidratálás folyamata a víz fehérjék általi megkötését jelenti, miközben hidrofil tulajdonságokat mutatnak: megduzzadnak, tömegük és térfogatuk nő. A fehérje megduzzadását részleges feloldódása kíséri. Az egyes fehérjék hidrofilitása szerkezetüktől függ. A készítményben jelenlévő és a fehérje makromolekula felületén található hidrofil amid (-CO-NH-, peptidkötés), amin (NH2) és karboxil (COOH) csoportok vonzzák a vízmolekulákat, szigorúan a molekula felületén orientálva azokat. . A fehérjegömböket körülvevő hidratáló (víz) héj megakadályozza az aggregációt és az ülepedést, és ennek következtében hozzájárul a fehérjeoldatok stabilitásához. Az izoelektromos ponton a fehérjék vízmegkötő képességgel rendelkeznek a legkevésbé, a fehérjemolekulák körüli hidratációs héj elpusztul, így egyesülve nagy aggregátumokat képeznek. A fehérjemolekulák aggregációja akkor is előfordul, ha néhány szerves oldószerrel, például etil-alkohollal dehidratálják őket. Ez a fehérjék kicsapódásához vezet. A tápközeg pH-értékének változásával a fehérje makromolekula feltöltődik, hidratációs kapacitása megváltozik.

Korlátozott duzzanat esetén a koncentrált fehérjeoldatok komplex rendszereket alkotnak, úgynevezett zselék. A zselék nem folyékonyak, rugalmasak, plasztikusak, bizonyos mechanikai szilárdságúak, és képesek megőrizni alakjukat. A gömbfehérjék vízben való feloldásával (például tejfehérjék) teljesen hidratálhatók, kis koncentrációjú oldatokat képezve. A biológiában és az élelmiszeriparban nagy jelentőséggel bír a fehérjék hidrofil tulajdonságai, azaz duzzadási, zseléképző képessége, szuszpenziók, emulziók és habok stabilizálása. Egy nagyon mozgékony zselé, amely főleg fehérjemolekulákból épül fel, a citoplazma - a sejt félig folyékony tartalma. Erősen hidratált zselé - búzatésztából izolált nyers glutén, legfeljebb 65% vizet tartalmaz. A sikérfehérjék eltérő hidrofilitása az egyik olyan jel, amely a búzaszem és a belőle nyert liszt (ún. erős és gyenge búza) minőségét jellemzi. A gabona- és lisztfehérjék hidrofilitása fontos szerepet játszik a gabona tárolásában és feldolgozásában, a sütésben. A sütőiparban előállított tészta vízben duzzadt fehérje, keményítőszemcséket tartalmazó koncentrált zselé.

50.3.2. Fehérje denaturáció

A denaturáció során külső tényezők (hőmérséklet, mechanikai hatás, vegyi anyagok hatása és számos egyéb tényező) hatására megváltozik a fehérje makromolekula másodlagos, harmadlagos és kvaterner szerkezete, azaz natív. térszerkezet. A fehérje elsődleges szerkezete és ennek következtében kémiai összetétele nem változik. A fizikai tulajdonságok megváltoznak: csökken az oldhatóság, a hidratáló képesség, a biológiai aktivitás elveszik. A fehérje makromolekula alakja megváltozik, aggregáció lép fel. Ezzel egyidejűleg egyes kémiai csoportok aktivitása megnő, a proteolitikus enzimek fehérjékre gyakorolt ​​hatása elősegíti, és ennek következtében könnyebben hidrolizálódik.

Az élelmiszertechnológiában különösen nagy gyakorlati jelentőséggel bír a fehérjék termikus denaturációja, melynek mértéke a hőmérséklettől, a melegítés időtartamától és a páratartalomtól függ. Ezt emlékezni kell az élelmiszer-alapanyagok, félkész termékek és néha késztermékek hőkezelési módjainak kidolgozásakor. A termikus denaturációs folyamatok kiemelt szerepet játszanak a növényi alapanyagok blansírozásában, a gabonaszárításban, a kenyérsütésben, a tésztakészítésben. A fehérjedenaturációt mechanikai hatás is okozhatja (nyomás, dörzsölés, rázás, ultrahang). Végül a kémiai reagensek hatása a fehérjék denaturálásához vezet.

(savak, lúgok, alkohol, aceton). Mindezeket a technikákat széles körben használják az élelmiszeriparban és a biotechnológiában.

50.3.3. Habzás

A habosodási folyamat alatt a fehérjék azon képességét értjük, hogy erősen koncentrált folyadék-gáz rendszereket, úgynevezett habokat képeznek. A hab stabilitása, amelyben a fehérje habosítószer, nemcsak a hab természetétől és koncentrációjától függ, hanem a hőmérséklettől is. A fehérjéket, mint habosítószereket széles körben használják a cukrásziparban (mályvacukor, mályvacukor, szufla). A hab szerkezete kenyeres, és ez befolyásolja az íz tulajdonságait.

A fehérjemolekulák számos tényező hatására elpusztulhatnak, vagy kölcsönhatásba léphetnek más anyagokkal, új termékeket képezve. Az élelmiszeripar számára két nagyon fontos folyamat különböztethető meg:

1) fehérjék hidrolízise enzimek hatására és

2) fehérjék vagy aminosavak aminocsoportjainak kölcsönhatása redukáló cukrok karbonilcsoportjaival.

A proteázok - a fehérjék hidrolitikus hasítását katalizáló enzimek - hatására az utóbbiak egyszerűbb termékekre (polipeptidekre) és végül aminosavakra bomlanak. A fehérje hidrolízisének sebessége összetételétől, molekulaszerkezetétől, enzimaktivitásától és körülményeitől függ.

50.3.4. Fehérje hidrolízis

A hidrolízis reakció aminosavak képződésével általánosságban a következőképpen írható le:

50.3.5. Égés

A fehérjék nitrogén, szén-dioxid és víz, valamint néhány más anyag képződésével égnek. Az égetést az égett tollak jellegzetes szaga kíséri.

50.3.6. Színreakciók

A következő reakciókat alkalmazzák:

xantoprotein , amelyben a fehérjemolekulában aromás és heteroatomos ciklusok kölcsönhatása tömény salétromsavval történik, sárga szín megjelenésével együtt;

biuret, amelynél a fehérjék gyengén lúgos oldatai kölcsönhatásba lépnek a réz-szulfát (II) oldatával a Cu2+-ionok és a polipeptidek közötti komplex vegyületek képződésével. A reakciót lila-kék szín megjelenése kíséri.

Biopolimerek. Fehérjék, szerkezetük 1. 2. 3. 4. 5. 6. 7. A fehérjék összetétele. A fehérjék szerkezete. A fehérjék építőanyagok. Enzim fehérjék. szabályozó fehérjék. A fehérjék a védekezés eszközei. A fehérjék energiaforrások.

1. A fehérjék összetétele. A fehérjék minden sejt lényeges részét képezik. A fehérje biopolimerek összetétele 20 típusú monomert - aminosavakat tartalmaz. Minden aminosav tartalmaz egy aminocsoportot (-NH2) és egy savas karboxilcsoportot (-COOH)

A lineáris fehérjemolekulák képződése az aminosavak egymással való kombinációjának eredményeként jön létre. Az egyik aminosav karboxilcsoportja megközelíti (-COOH) egy másik aminocsoportját (-NH 2), és amikor egy vízmolekula lehasad, az aminosavak között erős kovalens kötés jön létre, amelyet peptidnek neveznek.

A nagyszámú aminosavból álló vegyületet polipeptidnek nevezzük. A fehérjék kémiai szerkezetükben polipeptidek. A legtöbb fehérje átlagosan 300-500 aminosavat tartalmaz. Számos nagyon rövid, 3-8 aminosav hosszúságú természetes fehérje és nagyon hosszú, több mint 1500 aminosav hosszúságú biopolimer létezik.

2. A fehérjék szerkezete. Megkülönböztetik a fehérjék elsődleges, másodlagos, harmadlagos és kvaterner szerkezetét. Az elsődleges szerkezetet a polipeptidláncban lévő aminosavak váltakozási sorrendje határozza meg.

Húsz különböző aminosav hasonlítható a kémiai ábécé 20 betűjéhez, amelyek 300-500 betűs "szavakat" alkotnak. 20 betűvel korlátlan számú ilyen hosszú szót írhatsz. Ha feltételezzük, hogy egy szóban legalább egy betű cseréje vagy átrendezése új jelentést ad neki, akkor egy 500 betűs szóban a kombinációk száma 20 500. Ismeretes, hogy akár egy aminosav linket is helyettesítünk egy másikkal. egy fehérje molekula megváltoztatja tulajdonságait.

Minden sejt több ezer különböző típusú fehérjemolekulát tartalmaz, és mindegyiket az aminosavak szigorúan meghatározott szekvenciája jellemzi. Egy adott fehérjemolekulában az aminosavak váltakozási sorrendje határozza meg annak speciális fizikai-kémiai és biológiai tulajdonságait.

A fehérjemolekula másodlagos felépítése Élő sejtben sok fehérjemolekula vagy ezek egyes szakaszai egy hélix, amelynek menetei között egyenlő távolságok vannak. A szomszédos kanyarokban elhelyezkedő N-H és C=0 csoportok között hidrogénkötések jönnek létre.

A harmadlagos fehérje szerkezete A különböző aminosavmaradékok kölcsönhatása következtében (a pozitív és negatív töltésű aminosavak R-csoportjai vonzzák és összehozzák a fehérjelánc még egymástól távol eső szakaszait is) egy spiralizált fehérjemolekula tekercset alkot.

Kvaterner szerkezet Egyes fehérjék, mint például a hemoglobin, több láncból állnak, amelyek elsődleges szerkezetükben különböznek egymástól. Együtt kombinálva egy összetett fehérjét hoznak létre, amelynek nemcsak harmadlagos, hanem negyedleges szerkezete is van.

Ionizáló sugárzás hatására magas hőmérséklet, erős keverés, szélsőséges p. A H, valamint számos szerves oldószer, mint például az alkohol vagy az aceton, a fehérjék megváltoztatják természetes állapotukat. A fehérje természetes (natív) szerkezetének megsértését denaturációnak nevezzük. Visszafordíthatatlan denaturáció - amikor a csirke tojás folyékony és átlátszó fehérjét felmelegítik: sűrűvé és átlátszatlanná válik.

Reverzibilis denaturáció - a denaturáló faktor megszüntetése után sok fehérje képes visszatérni természetes formájába, azaz renaturálódni. A fehérjék azon képessége, hogy fizikai vagy kémiai tényezők hatására reverzibilisen megváltoztatják a térszerkezetet, az ingerlékenység hátterében áll, amely minden élőlény legfontosabb tulajdonsága.

3. A fehérjék építőanyagok. Egyes baktériumok és minden növény képes szintetizálni az összes aminosavat, amelyből a fehérjék épülnek, ehhez szervetlen anyagokat használnak fel: levegőben lévő nitrogént és szén-dioxidot, vízfelhasadásból (fényenergia hatására) nyert hidrogént, szervetlen anyagokat. a talaj.

Az evolúció folyamatában lévő állatok elvesztették tíz különösen összetett, esszenciális aminosav szintézisére való képességüket. A sejtekben a kész aminosavakból saját fehérjék épülnek fel, amelyek az adott szervezetre jellemzőek.

4. Enzimfehérjék. A metabolikus reakciók (metabolizmus) gyors lefolyását biológiai katalizátorok, vagy reakciógyorsítók - enzimek - biztosítják. Több mint ezer különféle enzim ismert. Mindegyik fehér. A sejtben lévő bármely anyag felosztásának vagy szintézisének folyamata általában számos kémiai műveletre oszlik. Minden műveletet külön enzim hajt végre. Az ilyen enzimek egy csoportja egyfajta biokémiai csővezetéket alkot. Például az emésztőrendszerben (valamint a sejteken belüli) zsírokat egy speciális enzim bontja le, amely nem hat a poliszacharidokra (keményítő, glikogén) vagy a fehérjékre. A csak keményítőt vagy glikogént lebontó enzim viszont nem hat a zsírokra. Minden enzimmolekula percenként több ezertől több millió azonos művelet végrehajtására képes. E reakciók során az enzim nem fogyasztódik el. Egyesül a reagáló anyagokkal, felgyorsítja azok átalakulását, és a reakciót változatlanul hagyja.

A fehérjéket savas környezetben lebontó enzim globuláris fehérje szintetizálódik a hasnyálmirigyben. A fehérje két vagy több aminosavból épül fel fibrilláris fehérje, amely a kontraktilis izomrostok - myofibrillumok - egyik fő összetevője. És az izmok összehúzó rendszerének szerkezeti elemeként

5. Szabályozó fehérjék. Ismeretes, hogy a fiziológiai folyamatok speciális szabályozói - a hormonok - az állatok és növények speciális sejtjeiben termelődnek. Az állatok és az emberek hormonjainak egy része (de nem mindegyike) fehérjék. A hormonok alapvető funkciót töltenek be a szervezetben az enzimek aktivitásának szabályozásával. Így az inzulin aktivál egy enzimet a májsejtekben, amely egy másik szerves anyagot szintetizál a glükózból - a glikogénből és számos más enzimből.

Az állatok és az emberek hormonjainak egy része (de nem mindegyike) fehérjék. Tehát az inzulin fehérjehormon (hasnyálmirigyhormon) aktiválja a glükózmolekulák sejtek általi befogását és lebontását vagy tárolását a sejten belül. Ha nincs elég inzulin, akkor a glükóz feleslegben halmozódik fel a vérben. A sejtek inzulin nélkül nem képesek felfogni - éheznek. Ez az oka a cukorbetegség kialakulásának - egy betegség, amelyet a szervezet inzulinhiánya okoz.

6. Fehérjék – védekezési eszközök. Amikor baktériumok vagy vírusok bejutnak az állatok és az emberek vérébe, a szervezet speciális védőfehérjék - antitestek - termelésével reagál. Minden idegen fehérjéhez - antigénhez - a szervezet speciális "anti-fehérjéket" - antitesteket termel.

ILYA ILYICH MECHNIKOV (1845-1916) - orosz biológus, az összehasonlító patológia, az evolúciós embriológia egyik alapítója. Ő fedezte fel a fagocitózis jelenségét. Megalkotta az immunitás sejtelméletét. Nobel-díjas. Az antitesteknek van egy elképesztő tulajdonságuk: több ezer különböző fehérje közül csak a saját antigénjüket ismerik fel, és csak azzal reagálnak. A kórokozókkal szembeni rezisztencia ezen mechanizmusát immunitásnak nevezik. A speciális sejtek felszínén a vérben oldott antitesteken kívül olyan antitestek is találhatók, amelyek felismerik és befogják az idegen sejteket. Ez a sejtes immunitás, amely a legtöbb esetben biztosítja az újonnan megjelenő rákos sejtek elpusztítását.

A betegségek megelőzése érdekében az embereket és az állatokat legyengített vagy elpusztult baktériumokkal vagy vírusokkal (vakcinákkal) fecskendezik be, amelyek nem okoznak betegséget, hanem speciális testsejteket állítanak elő, hogy antitesteket termeljenek ezek ellen a kórokozók ellen. Ha egy idő után egy betegséget okozó, gyengítetlen baktérium vagy vírus bejut egy ilyen szervezetbe, akkor az antitestek erős védőgátjával találkoznak.

7. A fehérjék energiaforrást jelentenek. A fehérjék energiaforrásként szolgálhatnak a sejt számára. Szénhidrátok vagy zsírok hiányában az aminosavmolekulák oxidálódnak. Az ebben a folyamatban felszabaduló energia a szervezet létfontosságú folyamatainak támogatására szolgál.

A fehérjék nagy molekulatömegű (10 000-től több tízmillióig terjedő) természetes polipeptidek. Minden élő szervezet részét képezik, és számos biológiai funkciót látnak el.

A polipeptid lánc szerkezetében négy szint van. A fehérje elsődleges szerkezete a polipeptid láncban lévő aminosavak specifikus szekvenciája.

A fehérje szerkezetének meghatározásában a legfontosabb lépés az aminosavak szekvenciájának megfejtése az elsődleges szerkezetben. Ennek érdekében a fehérjét először polipeptid láncokra bontják (ha több van), majd szekvenciális aminosavhasítással elemzik a láncok aminosav-összetételét. Ez egy rendkívül időigényes eljárás, így az elsődleges szerkezet csak meglehetősen egyszerű fehérjék esetében állapítható meg megbízhatóan.

Az első fehérje, amelynek elsődleges szerkezetét megfejtették, az inzulin hormon volt (1955). Ez egy egyszerű fehérje, amely két polipeptid láncból áll (az egyik lánc 21 aminosavból, a másik 30 aminosavból áll), amelyeket két diszulfidhíd köt össze. F. Sanger angol biokémikusnak 10 évbe telt, míg felállította szerkezetét.

A fehérjeszintézis alapvető lehetőségét két hormon – a vazopresszin és az oxitocin – példája bizonyította. Ezt követően összetettebb fehérjéket szintetizáltak - inzulint és ribonukleázt (124 aminosav).

A fehérjék mesterséges előállítása jelenleg nem kémiai, hanem mikrobiológiai szintézis segítségével, mikroorganizmusok felhasználásával történik.

A vadon élő állatokban a fehérjeszintézis rendkívül gyorsan, mindössze néhány másodperc alatt megy végbe. Az élő sejtek jól szervezett „gyárak”, amelyekben egyértelműen kiépült a nyersanyag-ellátási rendszer (aminosavak) és az összeszerelési technológia. Az összes testfehérje elsődleges szerkezetére vonatkozó információkat a dezoxiribonukleinsav (DNS) tartalmazza.

Fizikai tulajdonságok A fehérjék nagyon változatosak, és szerkezetük határozza meg őket. Fizikai tulajdonságaik szerint a fehérjék két csoportra oszthatók: gömb alakú a fehérjék vízben oldódnak vagy kolloid oldatot képeznek, rostos a fehérjék vízben oldhatatlanok.

Kémiai tulajdonságok. 1 . A fehérje másodlagos és harmadlagos szerkezetének elpusztítását az elsődleges szerkezet megtartása mellett ún denaturáció. Melegítéskor fordul elő, megváltoztatva a közeg savasságát, a sugárzás hatását. A denaturációra példa a tojásfehérje alvadása a tojás főzésekor. Denaturáció történik megfordíthatóés visszafordíthatatlan.

Visszafordíthatatlan denaturációt okozhat oldhatatlan anyagok képződése, amikor nehézfémsók - ólom vagy higany - hatnak a fehérjékre.

2 . A fehérjék hidrolízise az elsődleges szerkezet visszafordíthatatlan megsemmisülése savas vagy lúgos oldatban aminosavak képződésével. A hidrolízis termékeit elemezve megállapítható a fehérjék mennyiségi összetétele.

3 . A fehérjékre számos kvalitatív reakció ismert. Minden peptidkötést tartalmazó vegyület lila színt ad, ha lúgos oldatban réz(II)-sók hatásának vannak kitéve. Ezt a reakciót nevezik biuret. Az aromás aminosav-maradékokat (fenilalanin, tirozin) tartalmazó fehérjék sárga színt adnak, ha koncentrált salétromsavnak vannak kitéve ( xantoprotein reakció).

biológiai jelentősége a fehérje rendkívül magas.

1 . Abszolút minden kémiai reakció a szervezetben katalizátorok - enzimek - jelenlétében megy végbe. Minden ismert enzim fehérjemolekula.

2 . Egyes fehérjék szállítási funkciókat látnak el, és molekulákat vagy ionokat szállítanak a szintézis vagy felhalmozódás helyére. Például a vérben lévő hemoglobin fehérje oxigént szállít a szövetekbe, a mioglobin fehérje pedig az izmokban tárolja az oxigént.

3 . A fehérjék a sejtek építőkövei. Ezekből támasztó-, izom-, integumentáris szövetek épülnek fel.

4 . A fehérjék fontos szerepet játszanak a szervezet immunrendszerében.
Vannak specifikus fehérjék (antitestek), amelyek képesek felismerni és megkötni az idegen tárgyakat - vírusokat, baktériumokat, idegen sejteket.

5 . A receptorfehérjék érzékelik és továbbítják a szomszédos sejtekből vagy a környezetből érkező jeleket. Például a fény hatását a retinára a rodopszin fotoreceptor érzékeli.

A fehérjefunkciók fenti felsorolásából egyértelműen kiderül, hogy a fehérjék minden szervezet számára létfontosságúak, és ezért a táplálék legfontosabb összetevői. Az emésztés során a fehérjék aminosavakká hidrolizálódnak, amelyek nyersanyagként szolgálnak a szervezet számára szükséges fehérjék szintéziséhez. Vannak aminosavak, amelyeket a szervezet nem képes önmagában szintetizálni, és csak táplálékkal szerzi be. Ezeket az aminosavakat esszenciálisnak nevezik. A triptofán, leucin, izoleucin, valin, treonin, lizin, metionin és fenilalanin nélkülözhetetlenek az ember számára.